品種間 β-Amylase의 理化學的 特性에 關한 硏究 = Physico-Chemical Properties of the β-Amylase in Wheat and Other Varieties
밀 β-amylase는 抽出液에 황산암모늄(70%)로 沈澱시켜 DADE-Cellulose, sephadex G-100 및 DEAE-sephadex A-50 chromatography로 精製한 바 두 分劃 A와 C를 얻을 수 있었다.
고구마 β-amylase는 acetone 濃度를 50%에서 沈澱시켜 다시 47%, 43%, 40%로 調節하면서 結晶化시켜 DEAE-sephadex A-25 chromatography로 單一 物質을 얻을 수 있었다.
밀 β-amylase와 고구마 β-amylase의 分子量은 β-amylase A 및 C 모두 54,000이며 고구마의 monomer의 分子量 57,000과 類似한 分子量임을 알 수 있었고, 다른 β-amylase인 콩 β-amylase의 分子量 57,000, 보리 56,000, 쌀 53,000, B. cereus 58,000과 거의 비슷한 分子量 5만 前後의 것임을 알 수 있었다.
β-amylase의 아미노酸 組成의 특색으로는 모든 품종 공히 Asp., Glu.와 같은 酸性 아미노酸을 제일 많이 含有하고 있다는 것과 Thr., Ser., Ile. 및 Phe.의 中性 아미노酸이 콩, 밀, 고구마 β-amylase 중에 아미노酸 殘基數가 거의 비슷한 量이 들어 있음을 알 수 있었다.
고구마 β-amylase의 아미노酸 殘基數는 총 496殘基로, 이 結果 算出된 分子量은 55,707 임을 알 수 있었고 N-末端 아미노酸이 Ala.이고 C-末端 아미노酸이 Asp.임을 알 수 있었다.
DOTMATRIX法에 의한 아미노酸 配列順序를 比較해 본 結果, 고구마 β-amylase와 콩 β-amylase의 아니노酸 配列順序가 가장 相同性이 높다. ALNED program에 의한 比較에 의하면 공시試料 6種類의 β-amylase를 통하여 적어도 6군데에 保存된 領域이 있음을 알 수 있었다.
品種間 β-amylase의 아미노酸 配列順序에서 아미노酸의 種類와 位置가 同一한 곳을 調査하여 보았더니, 고구마와 콩 β-amylase 중 63%에 해당한 312殘基가 같고 고구마와 보리의 β-amylase간의 相同性이 58%, 콩과 보리와의 相同性은 63.8%이다. 細菌 由來 β-amylase間에는 그 相同性이 80%인데 비해, 細菌由來 β-amylase와 다른 植物과의 相同性은 28%정도 밖에 안 된다.
The major fraction of wheat β-amylase A and C were purified by using the method of ammonium sulfate fractionation(70%), ion-exchange chromatography with DEAE-cellulose, gel filtration with sephadex G-100 and chromatography with DEAE-sephadex A-50.
The crude β-amylase extracted of sweet potato was purified by means of acetone fractionation(50-40%), crystallization and chromatography with DAEA-sephadex A-25.
The molecular weight of the fraction A and C of wheat β-amylase was 54,000, and sweet potato β-amylase for monomer was 57,000, similary.
On the other hand, molecular weight of soybean, barley, rice and Bac. cereus were 57,000, 56,000, 53,000 and 58,000, respectively.
The amino acid profile of wheat, soybean and sweet potato β-amylase showed mostly acidic amino acid residues such as Asp. and Glu. The amino acid residues of soybean, sweet potato and wheat β-amylase showed same amount of neutral amino acids such as Thr. Ser. Ile. and Phe.. The amino acid residues of sweet potato β-amylase were 496 per mole of monomer and the molecular weight was calculated to be 55,707.
The N-terminal and C-terminal amino acids of sweet potato were Ala. and Asp. respectively.
In comparison of soybean and sweet potato β-amylase, the amino acid sequence of them determined by DOTMATRIX method showed similarity.
The similarity of the β-amylase was proved by having 6 similar distribution of conserved regions with comparison of ALEND program.
In evaluating the similarity between sweet potato and soybean β-amylase was the same sequence of 312 residues(63%), sweet potato and barley β-amylase 63% and bacterial and plant β-amylase 28% while that of bacterial β-amylases 80%.
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