소 간장으로부터 Tyrosine Aminotransferase의 정제 및 특성 = Partial Purification and Characterization of Tyrosine Aminotransferase from Bovine Liver
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발행연도
1989
작성언어
Korean
KDC
050
자료형태
학술저널
수록면
209-223(15쪽)
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Distribution and some properties of tyrosine aminotransferase(L-tyrosine: 2-oxoglutarate aminotransferase, EC 2. 6. 1. 5) in bovine liver have been studied. Bovine liver was fractionated nucleic, mitochondrial and cytosolic faction by centrifugation. The cytosolic tyrosine aminotransferase was purified by temperatrue treatment, ammonium sulfate precipitaion and DEAE-cellulose column chromatography.
The results obtained were summarized as follows;
1. The activity of tyrosine aminotransferase in bovine liver homogenate was 3.73 units per gram and detected 38.34% in cytosolic fraction, 23.86% in mitochondrial fraction and 37.80% in nucleic fraction.
2. The cytosolic fraction of bovine liver was proven to contain the form Ⅰ and Ⅱ of tyrosine aminotransferase.
3. It was found that the activity of the form Ⅱ was higher than that of the form Ⅰ enzyme.
4. The optimum pH and temperature for the activity of the form Ⅱ enzyme were pH 7.6-7.9 and 60℃, respectively. The enzyme was highly unstable at the temperature above 60℃.
5. The Km values for L-tyrosime, α-ketoglutarate and pyridoxal phosphate of the form Ⅱ were 1.47mM, 0.67mM and 1.43×10??mM, respectively.
6. The molecular weight of the from Ⅱ was estimated to be approximately 57,500 by Sephadex G-200 gel filtration.
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