Selection of Protease Hyperproducing Mutant Strain from Serratia marcescens ATCC 21074 and Enzymatic Properties of the Protease = Serratia macescens ATCC 21074로부터 Protease 생산성이 높은 변이주의 선별 및 Protease의 효소학적 특성

국문 초록 (Abstract)

Serratia marcescens ATCC 21074로부터 돌연변이 유도에 의해 protease 생산능이 높은 ampicillin 耐性의 변이주 Serratia sp. SMNT-1을 분리하였다. 이 균주는 原 균주에 비하여 約 11배 정도 높은 protease 생산성을 나타내었다.
이 효소는 pH 9.0, 40℃에서 최대 활성을 나타내었으며, 저온하에서는 pH 6.0∼10.0 범위에서 안정하였으나, 37℃, 알카리 조건하에서 불안정하였다. 이 효소는 60℃에서 10분간 열처리시 실활되었다.
이 효소는 EDTA에 의해 不活性化되었으며, Zn^2+, Co^2+, Mn^2+에 의해 再活性化되었다. 그러나 이 효소의 활성은 DFP에 의해 저해되지 않았다. 이상의 결과로부터 Serratia sp. SMNT-1에 의해 생산되는 protease는 metalloprotease로 확인되었다.

다국어 초록 (Multilingual Abstract)

A protease hyperproducer, ampicillin resistant mutant, Serratia sp. SMNT-1 was selected from Serratia marcescens ATCC 21074 by mutagenesis. The protease productivity of this strain was about 11 times as much as that of the parental strain. The enzyme showed maximal activity at pH 9.0 and 40℃, and was stable over the pH range from 6.0 to 10.0 at 4℃, whereas it was unstable at 37℃ in alkaline condition, the enzyme was inactivated by heating at 60℃ for 10min. The enzyme was inactivated by EDTA and reactivated by Zn^2+, Co^2+, and Mn^2+, but the proteolytic activity of the enzyme was not affected by DFP. From the above results, the protease produced by Serratia sp. SMNT-1 was classified as a metalloprotese.