Solvent Isotope Effects on the Onset of Inhibiton of Porcine Pepsin by Pepstantin
저자
발행기관
國立 昌原大學校 基礎科學硏究所(The Institute for Basic Science Changwon National University)
학술지명
권호사항
발행연도
1994
작성언어
English
KDC
405.000
자료형태
학술저널
수록면
209-214(6쪽)
제공처
Pepstatin is a slow and right binding inhibitor of pepsin. Preincubating enzyme and inhibitor in H_(2)O and in D_(2)O in the absence of substrate generates an inverse solvent isotope effect of ^(D)k=0.69±0.06 on the apparent first-order rate constant for the decay in enzymatic activity. Proton inventory analysis of the inverse isotope effect suggests a single transition-state proton with a fractionation factor of 1.41 ±0.05. In contrast, combining enzyme with inhibitor and substrate (I.eu-Ser-p-nitro-Phe-Nle-Ala-l eu-OMe) simultaneously along with observing the decay in enzymatic activity during catalytic turnovers generates a normal solvent isotope effect of ^(D)k=1.25±0.09 Proton inventory analysis of the normal isotope effect suggests a single reactant state proton with a fractionation factor of 1.46±0.03. These two experimental designs are often considered equivalent. but the differences in isotopic data require that the pathway for onset of pepstatin inhibition in the absence of substrate must be different from the pathway in the presence of substrate. In the former, the inhibitor can only bind to free enzyme; in the latter, the inhibitor is hindered from binding to free enzyme because of competition with substrate but can bind to intermediate forms of enzyme generated during catalytic turnovers, downstream from enzyme product complexes.
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