家蠶 血림프 Vitellogenin의 분리정제와 항체 생산 = Purification of Vitellogenin from Haemolymp in the Silkworm, Bombyx mori and Production of Antibodies
저자
李載窪 (全南大學校 農科大學 農學科)
발행기관
全南大學校 農漁村開發硏究所(INSTITUTE OF AGRICULTURAL SCIENCE & TECHNOLOGY CHONNAM NATIONAL UNIVERSITY)
학술지명
권호사항
발행연도
1990
작성언어
Korean
KDC
520.5
자료형태
학술저널
수록면
39-45(7쪽)
제공처
소장기관
家蠶으로부터 體液중 주요 단백질인 vitellogenin을 분리 정제하고 이에 대한 단크론 항체를 생산하여 특성을 조사하기 위하여 본 연구를 수행하였던바 그 결과를 요약하면 다음과 같다.
1. Vg의 순수 분리 정제는 75% 포화 ammonium sulfate 침전, DEAE 이온교환크로마토그라피, 그리고 FPLC의 DEAE와 phenyl column 통과 순으로 진행하였다.
2. Vg의 전기영동상에 의해서 분자량을 계산하였던바 large subunit와 small subunit의 분자량은 170,000과 45,000이었다.
3. 순수 분리 정제된 Vg를 항원으로 하여 단크론 항체를 생산하였다. 특이성 높은 항체를 분비하는 3개의 세포주를 작성하였다.
4. 항체는 IgG 타입이었고 항원 Vg에 대해서 특이성이 높았고 이 항체에 효소 alkaline phosphatase를 결합시켜 ELISA를 개발하였다.
5. ELISA에 의해서 정량을 위한 표준곡선을 작성하였던바 본 항원에 대한 ELISA의 검출 한계는 0.5ng이었고 검출 분위는 250ng이었다.
Vitellogenin, the major female protein of the silkworm, Bombyx mori was isolated and purified from the haemolymph. The vitellogenin was purified and characterized by the method, DEAE-cellulose chromatography and DEAE-5pw column and phenyl-5pw column and of FPLC. The protein molecule consists of large subunit and small subunit and the estimated mol. wt are 170.000 and 45,000 repectively. Monoclonal antibodies have been produced which reconize the vitellogenin purified by the in vitro immunization. The antibodies, the amount of vitellogenin measurable by ELISA ranged from 0.5 ng to 250 ng and it was proved as high specificity by double immunodiffusion.
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