KCI등재
Oxidative Modification of Human Serum Albumin by Methylglyoxal
저자
발행기관
학술지명
한국엔터테인먼트산업학회논문지(Journal of Korea Entertainment Industry Association)
권호사항
발행연도
2014
작성언어
English
주제어
등재정보
KCI등재
자료형태
학술저널
수록면
113-120(8쪽)
제공처
Methylglyoxal (MG)은 당뇨병 환자에서 그 농도가 증가하는 대사체로서 이 물질은 단백질을 구성하는 아미노산과 반응하여 advanced glycation end product를 형성한다. 본 연구에서는 MG에 의해 유도되는 사람혈청 알부민의 산화적 변형을 관찰하였다. 사람 혈청 알부민을 MG와 반응시켰을 때 50 mM MG 존재 하에서 단백질의 전기영동도가 감소하였으며 응집이 증가하였다. 자유라디칼 소거제들은 이러한 단백질 응집현상을 효과적으로 억제하였다. MG에 의해 변형된 사람의 혈청 단백질에서 카르보닐기와 tyrosine 교차 반응이 관찰되었다. 이와 같은 결과를 통해 MG에 의한 사람 혈청 알부민의 변형은 활성산소 생성에 의한 산화적 손상에 기인할 것으로 생각된다. 사람 혈청 단백질은 혈액에 존재하는 다양한 기능을 가지는 중요한 단백질이다. 따라서 MG에 의한 사람 혈청 단백질이 손상된다면 많은 생리활성 기능을 파괴함으로서 세포에 해로운 현상을 유발할 것으로 생각된다. 이와 같은 기작은 당뇨병 조건에서 기관을 손상시키는 과정을 설명하는데 부분적으로 정보를 제공할 것이다.
더보기Methylglyoxal (MG) is an endogenous metabolite which is present in increased concentrations in diabetics and reacts with amino acids of proteins to form advanced glycation end products. In this study, oxidative modification of human serum albumin (HSA) induced by MG was investigated. When HSA was incubated with MG, the protein decreased electrophoretic mobility and represented the aggregates at a high concentration of MG (50 mM). Free radical scavengers significantly prevented HSA aggregation. Carbonyl compound and tyrosine crosslink formation were obtained in MG-mediated HSA modification. These results suggest that the modification of HSA by MG may be due to oxidative damage resulting from the generation of reactive oxygen species. HSA is an important protein that circulates in plasma as a various functions. It is suggested that oxidative damage of HSA by MG may induce the perturbation of bioactive functions and subsequently lead to the deleterious condition in cells. This mechanism, in part, may provide an explanation for the deterioration of organs under diabetic conditions.
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