SCOPUS
KCI등재
곤충 핵다각체병 바이러스 다각체 단백질의 소화액에 의한 분해 = Degradation of Polyhedral Proteins of Nuclear Polyhedrosis Viruses in the Gut Juice of Several Lepidopteran Larvae
담배거세미나방 핵다각체병 바이러스(Spodoptera litura nuclear polyhedrosis virus : SINPV)의 다각체에 오염되어 있는 alkaline protease를 불활화시키기 위하여 100℃에서 20분간 처리하고 SDS-PAGE로 다각체 단백질을 분석했을 때, 31 kDa의 band와 그 중합체만이 관찰되었다. 그러나 alkaline protease를 불활화시킨 다각체를 중장 소화액으로 처리했을 경우에는 처리시간이 경과함에 따라 다각체 단백질은 일정한 pattern으로 분해되었다. 한편, 100℃ 에서 5분간 처리한 중장 소화액에 alkaline protease를 불활화시킨 다각체를 장시간 처리하였을 때에는 다각체 단백질이 저분자화되지 않으므로서 다각체 단백질을 분해시키는 alkaline protease가 중장 소화액으로부터 유래된 것임을 확인하였다. SINPV의 다각체 단백질을 분해시키는 중장 소화액의 alkaline protease의 활성을 조사하기 위하여 peptide mapping한 결과 papain과 비슷한 활성을 나타내었으며, 누에(Bombyx mori ; Bm) 그리고 흰불나방(Hyphantria cunea ; Hc)NPV 다각체 단백질의 peptide map을 서로비교한 결과 3종 NPV의 다각체 단백질 간에는 서로 유사성이 있음을 알 수 있었다.
The alkaline protease in the polyhedra preparation of Spodoptera litura nuclear polyhedrosis virus was successfully inactivated by heating at 100℃ for 20 minutes. SDS-PAGE analysis indicated that heat inactivated polyhedra is composed of major proteins of 31kDa and presumptive its polymer protein of 62 kDa. However, this polyhedra was converted into several smaller molecular weight proteins when treated with midgut juice, but not by treatment with heat-inactivated midgut juice. When peptide map of polyhedral protein of Spodoptera litura(SI), Bombyx mori(Bm) and Hyphantria cunea(Hc) nuclear polyhedrosis viruses(NPVs) was compared, activity of alkaline protease in midgut juice of S. litura were similar to that of papain. Peptide mapping of polyhedral proteins of three NPVs showed homologous pattern.
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