강화된 이황화결합에 의한 PETase의 PET 생분해 성능 향상
저자
발행사항
진주 : 경상국립대학교 대학원, 2024
학위논문사항
학위논문(석사)-- 경상국립대학교 대학원 응용생명과학부 생명과학 2024. 2
발행연도
2024
작성언어
한국어
주제어
발행국(도시)
경상남도
기타서명
Enhanced performance of PETase toward PET biodegradation by reinforced disulfide bonds
형태사항
vii, 54 p. : 삽화 ; 30 cm
일반주기명
경상국립대학교 논문은 저작권에 의해 보호받습니다.
지도교수: 조병훈
UCI식별코드
I804:48003-000000034297
소장기관
Biodegradation for the decomposition of plastic waste, particularly through the action of enzymes, represents an environmentally friendly and sustainable approach compared to other methods. Polyethylene terephthalate (PET), constituting 10% of plastic usage, is commonly employed in packaging containers, PET bottles, and similar applications. IsPETase, derived from Ideonella sakaiensis, is a PET-specific, PET-degrading enzyme with high activity, making it a promising enzyme for industrial applications. However, its practical application is challenging due to low production yield, enzyme concentration-dependent inhibition (ECDI), and low thermal stability. In this study, we aimed to address these limitations by reinforcing disulfide bonds that are either naturally occurring or artificially introduced. As the first strategy, we utilized the E. coli SHuffle T7 express strain instead of using the widely used E. coli BL21(DE3) strain for the production of IsPETase, promoting the correct formation of the two native disulfide bonds in IsPETase. This strategy led to an 18.5-fold improvement in enzyme production yield. Importantly, ECDI was significantly alleviated, resulting in a 4.5-fold increase in PET degradation rate, allowed by using a higher concentration of enzyme. This alleviation of ECDI was closely related to the increase in binding affinity for the substrate. This strategy was also applicable to FAST-PETase, a recently developed IsPETase variant, improving the enzymatic performance. As the second strategy, we introduced rationally designed disulfide bonds into IsPETase to improve the enzyme thermostability. Nineteen variants with single or double de novo disulfide bond(s) were created. Through testing their thermal stability and activity, two mutant candidates (M3, M3+11) were finally selected and the mutations were grafted into FAST-PETase. The FAST-PETase mutants were able to degrade approximately 70% of amorphous PET film within 48 h at 55 °C, showing more than 4-fold improvement compared to the original FAST-PETase. This study demonstrates that IsPETase mutants, reinforced by both native and engineered disulfide bonds, exhibits enhanced performance toward PET degradation, making it a promising candidate for future industrial applications.
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