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SCOPUS
Positive regulatory role of c-Src-mediated TRIM25 tyrosine phosphorylation on RIG-I ubiquitination and RIG-I-mediated antiviral signaling pathway
저자
Lee, Na-Rae ; Choi, Ji-Yoon ; Yoon, Il-Hee ; Lee, Jong Kil ; Inn, Kyung-Soo
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2018
작성언어
-주제어
등재정보
SCI,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
94-100(7쪽)
제공처
<P><B>Abstract</B></P> <P>Retinoic acid-inducible gene I (RIG-I) detects viral RNAs and induces antiviral responses. During viral RNA recognition by RIG-I, tripartite motif protein 25 (TRIM25) plays a critical regulatory role by inducing K63-linked RIG-I polyubiquitination. Previous proteomics analysis revealed several phosphorylation sites on TRIM25, including tyrosine 278 (Y278), yet the roles of these modifications remain elusive. Here, we demonstrated that TRIM25 interacted with c-Src and underwent tyrosine phosphorylation by c-Src kinase upon viral infection and the phosphorylation is required for the complete activation of RIG-I signaling. Analysis using a c-Src inhibitor and TRIM25 mutant, in which tyrosine 278 is substituted by phenylalanine (Y278F), suggested that the phosphorylation positively regulates K63-linked polyubiquitination of RIG-I and subsequent antiviral signaling. The TRIM25 Y278F mutant displayed decreased E3-ubiquitin ligase activity <I>in vitro</I>, suggesting that this phosphorylation event affects the E3-ligase activity of TRIM25. Thus, we provide a molecular mechanism of c-Src-mediated positive regulation of RIG-I signaling.</P> <P><B>Highlights</B></P> <P> <UL> <LI> TRIM25 undergoes tyrosine phosphorylation on Y278 residue upon viral infection. </LI> <LI> c-Src interacts with TRIM25 and induces tyrosine phosphorylation. </LI> <LI> Y278 phosphorylation is required for efficient RIG-I signaling. </LI> <LI> Y278 phosphorylation facilitates TRIM25-mediated RIG-I ubiquitination. </LI> </UL> </P>
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