SCOPUS
SCIE
Immunoprofiling of the Tryptophan-Rich Antigen Family in <i>Plasmodium vivax</i>
저자
Wang, Bo ; Lu, Feng ; Cheng, Yang ; Chen, Jun-Hu ; Jeon, Hye-Yoon ; Ha, Kwon-Soo ; Cao, Jun ; Nyunt, Myat Htut ; Han, Jin-Hee ; Lee, Seong-Kyun ; Kyaw, Myat Phone ; Sattabongkot, Jetsumon ; Takashima, Eizo ; Tsuboi, Takafumi ; Han, Eun-Taek
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2015
작성언어
-등재정보
SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
3083-3095(13쪽)
제공처
<P>Tryptophan-rich antigens (TRAgs) are an antigen family that has been identified in human and rodent malaria parasites. TRAgs have been proposed as candidate antigens for potential vaccines. The <I>Plasmodium vivax</I> TRAg (PvTRAg) family includes 36 members. Each PvTRAg contains a tryptophan-rich (TR) domain in the C-terminal region. In this study, we recombinantly expressed all 36 PvTRAgs using a cell-free expression system, and, for the first time, profiled the IgG antibody responses against all PvTRAgs in the sera from 96 vivax malaria patients and 40 healthy individuals using protein microarray technology. The mean seropositive rate for all PvTRAgs was 60.3%. Among them, nine PvTRAgs were newly identified in this study and showed a seropositive rate of >50%. Five of them, PvTRAg_13, PvTRAg_15, PvTRAg_16, PvTRAg_26, and PvTRAg_29, produced higher levels of IgG antibody, even in low-endemicity countries. In addition, the results of an immunofluorescence analysis suggest that PvTRAgs are, at least in part, associated with caveola-vesicle complexes, a unique structure of <I>P. vivax</I>-infected erythrocytes. The mechanism of formation and the function of these abundant membrane structures are not known. Further investigation aimed at determining the functions of these proteins would lead to a better understanding of the blood-stage biology of <I>P. vivax</I>.</P>
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