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SCOPUS
High-throughput analysis of GST-fusion protein expression and activity-dependent protein interactions on GST-fusion protein arrays with a spectral surface plasmon resonance biosensor
저자
Jung, Jae-Wan ; Jung, Se-Hui ; Kim, Hyun-Soo ; Yuk, Jong Seol ; Park, Jae-Bong ; Kim, Young-Myeong ; Han, Jeong-A ; Kim, Pyung-Hyun ; Ha, Kwon-Soo
발행기관
학술지명
권호사항
-
발행연도
2006
작성언어
-주제어
등재정보
SCI,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
1110-1120(11쪽)
제공처
<P>We modified gold arrays with a glutathione (GSH) surface, and investigated high-throughput protein interactions with a spectral surface plasmon resonance (SPR) biosensor. We fabricated the GSH exterior on gold surfaces by successive modification with aminoethanethiol, 4-maleimidobutyric acid N-hydroxysuccinimide ester and GSH. We immobilized GST-Rac1, GST-RhoA, the GST-Rho-binding domain of rhotekin and the GST-p<SUP>21</SUP>-binding domain of PAK1 onto the GSH surface, and observed specific antigen-antibody interactions on the GST-fusion protein arrays. We determined the expression of GST-fusion proteins in Escherichia coli on the GSH surface with the SPR biosensor. We then analyzed the interactions of tissue transglutaminase (tTGase), a Ca<SUP>2+</SUP>-dependent enzyme, with RhoA and Rac1 on the GST-fusion protein arrays with the SPR biosensor. We found that tTGase interacted with RhoA and Rac1 in a Ca<SUP>2+</SUP>-dependent manner, indicating that the interactions were dependent on tTGase activity. In addition, transamidation of Rac1 by tTGase was dependent on Ca<SUP>2+</SUP> concentration. We obtained similar results with GST pull-down assays. Thus, protein arrays prepared on the GSH surface provide a useful system for the high-throughput analysis of GST-fusion protein expression and activity-dependent protein interactions with the spectral SPR biosensors.</P>
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