SCOPUS
KCI등재
콩나물 Peroxidase의 효소적 특성
저자
발행기관
학술지명
한국식품영양과학회지(Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition)
권호사항
발행연도
1999
작성언어
Korean
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
1143-1147(5쪽)
제공처
소장기관
콩나물(Glycine max L.)로부터 추출, 정제한 peroxidase의 효소적 특성을 분석한 결과 반응의 최적 pH는 7.0이었고, pH에 대한 안정성은 pH 6.0~pH 7.0에서 높은 안정성을 보였다. 또한 반응의 최적온도는 50℃로 나타났으며, 콩나물 peroxidase의 기질에 대한 특이성을 알아보기 위하여 H₂O₂의 존재하에서 방향족 amine류와 phenol화합물을 기질로 사용한 결과 guaiacol 외에 (+)catechin이 60.1%로 가장 활성이 높았으며 pyrogallol과 gallic acid에서도 높은 활성을 나타내었다. 그외 p-diphenol류에서는 활성이 낮았으며 m-diphenol류에서는 거의 활성이 나타나지 않았다. 그리고 본 연구에서 기질로 사용한 guaiacol과 H₂O₂의 Lineweaver-Burk법 에 의하여 구한 K_m치는 각각, 4.2mM 과 2.5mM이었다. 한편 콩나물 peroxidase에 각종 저해제를 첨가한 저해효과는 L-ascorbic acid가 가장 강력하게 저해를 하였으며 2-mercaptoethanol, dithiothreitol 등도 저해율이 높았다. 또한 효소활성에 대한 금속이온의 영향은 Cu^(2+) 첨가시에 가장 활성이 높았으며 Co^(2+), Ni^(2+), Mg^(2+) 등도 활성을 증가시켰고, Hg^(2+)와 Cr^(3+) 등은 효소활성을 저해하는 것으로 나타났다.
더보기Enzymatic characterization of peroxidase(E.C. 1.11.1.7) from soybean sprouts was investigated. The optimum pH of the purified peroxidase was 7.0 and relatively stable at pH 6.0~7.0. And the optimum temperature was 50℃. The enzyme was most active with guaiacol as a substrate, followed by (+)catechin, pyrogallol and p-phenylenediamine. The K_m values for guaiacol and H₂O₂ were 4.2mM and 2.5mM, respectively. L-Ascorbic acid and 2-mercaptoethanol greatly inhibited the enzyme activity, while Cu^(2+), Co^(2+) and Ni^(2+) activated the enzyme.
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