SCOPUS
KCI등재
Escherichia coli내의 ATP-dependent Clp 효소의 ATPase 활성 연구 = Properties of ATPase Activity of ATP-dependent Clp Protease in Escherichia coli
저자
김승호 (한국과학기술연구원 유전공학연구소 단백질화학연구실) ; Michael R. Maurizi (미국 국립보건원 암연구소)
발행기관
학술지명
한국미생물·생명공학회지 (Korean Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
1993
작성언어
Korean
주제어
KDC
570.6
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
30-35(6쪽)
제공처
소장기관
E. coli에서 발견된 ATP-dependent 효소인 Clp 효소 중에서 Clp A의 ATPase의 활성에 대한 영향을 검토하였다. Clp효소의 limiting amount으로 나타난 specific 활성은 일정하게 증가하는 효소의존성을 보였다. ATPase 활성을 나타내고 있는 CIP A는 casein에 의하여 활성화되어지며 2분자의 ATP가 결합하고 ATPase 활성을 나타내기 위한 ATP의 분해는 Clp효소의 단백질 분해 활성에 필요하다. Clp A효소의 sulfhydryl group의 저해로 인한 활성은 저해제의 분자 크기에 따라 Clp효소의 활성에 영향을 미쳤으며 Clp효소의 활성을 위한 Clp A와 Clp P의 결합은 ATP에 의존하는 Clp A의 활성 구조에 따라서 조절될 것으로 보인다.
Clp is a relatively abundant ATP-dependent protease found in E. coli. Its specific activity was proportional to the concentration of the limiting amount of Clp A and an excess amount of Clp P, and vice versa. Clp A has an intrinsic ATPase activity that is stimulated by casein, and contains a second site for binding ATP, in addition to the ATPase site. The modification of sulfhydryl groups in Clp A with reagents which have bulky groups such as N-phenylmaleimide led to nullifying both ATPase and protease activity. The same sites were modified by sulfhydryl reagents. It seems that the sulfhydryl groups of Clp A are not directly involved in catalysis. Since non-hydrolyzable analogs of ATP do not activate Clp, ATP hydrolysis may be essential for the proteolytic activity of Clp protease. Clp A and Clp P did not associate in the absence of nucleotide. The results suggest that the activity of the proteolytic component, Clp P, is regulated by the ATP-dependent cycling of Clp A between theh activator form and the non-activator form.
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