Glucoamylase 및 α- Amylase의 분쇄마찰매체 효소반응계에서의 생전분 효소분해 Mechanism = Mechanism of Enzymatic Hydrolysis of Raw Corn Starch by Purified Glucoamylase or α- Amylase in an Agitated Bead Reaction System

국문 초록 (Abstract)

분쇄마찰매체 함유 효소반응계에서 순수분리된 glucoamylase 또는 α-amylase에 의한 옥수수 생전분의 효소당화 mechanism을 규명코자, 생성된 당조성, SEM을 이용한 전분입자의 구조, 효소흡착량 그리고 amylose 함량 등의 변화을 관찰하였다. 생성당 조성은 분쇄마찰매체 효소반응계에서도 큰 변화없이 glucoamylase의 경우 반응초기부터 glucose가 주로 생성되었고, α-amylase의 경우에는 maltopentaose(G_5)를 포함한 oligosaccharide(G_2-G_8)가 주로 생성되었고 약간의 glucose가 포함되었으며, 당조성은 경시적으로 크게 변하지 않았다. SEM으로 전분입자의 구조를 관찰한 결과, 효소를 첨가하지 않을 경우 분쇄마찰매체의 기계적 충격은 전분입자의 구조변화에 큰 영향을 미치지는 못하였고 다만 전분입자를 균열시켰다. 효소를 첨가하였을 때에는 효소의 침식작용에 의하여 생전분입자에는 많은 구멍들이 형성되었으며, 분쇄마찰매체와 효소를 동시에 작용시킬 때에는 효소의 침식작용과 분쇄마찰매체의 기계적 충격이 상호보완적으로 작용하여 전분입자가 다수의 작은 입자로 단편화되었다. 분쇄마찰매체 효소반응계에서 생전분의 효소당화촉진 mechamism은 전분입자가 단편화됨에 따라 효소가 접근할 수 있는 가용표면적이 증가되기 때문인 것으로 판단되며, 이에 따른 전문에 흡착된 효소의 양도 증가하였다. 한편 분쇄마찰매체 효소반응계에서 α-amylase를 처리했을 때 미분해전분의 amylose 함량이 가장 적었다.

다국어 초록 (Multilingual Abstract)

The mechanism of enzymatic hydrolysis of raw corn starch by the purified glucoamylase and α-amylase in an agitated bead reaction system was studied by investigating the changes of sugar profiles produced by each enzyme, the granular structure of raw corn starch, the amount of enzyme adsorption on residual starch, and the amylose content in residual raw starch. The sugar profiles produced by the action of exo-type glucoamylase or endo-type α-amylase in an agitated bead system were not recognizably differed with those produced in reaction system without bead. Without enzyme the intergenic microcrystalline structure of starch granule was not changed by the simple mechanical impact of solid media, but it was cleaved. However, starch granule was fragment into large number of small particles by the synergistic action of enzyme and attrition-milling media, identified to be the major saccharification enhancing mechanism along with the increased amount of enzyme adsorption. The amylose content decreased more readily in an agitated bead reaction system, especially by α-amylase.