KCI등재
SCOPUS
SCIE
The Activation of Glycerol Dehydrogenase from Escherichia coli by ppGpp
저자
Huyen Nga Hoang (Chonnam National University) ; Thanh Tuyen Tran (Chonnam National University) ; Che-Hun Jung (Chonnam National University) 연구자관계분석
발행기관
학술지명
Bulletin of the Korean Chemical Society(Bulletin of the Korean Chemical Society)
권호사항
발행연도
2020
작성언어
English
주제어
등재정보
KCI등재,SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
133-138(6쪽)
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0
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Glycerol dehydrogenase (GldA) from Escherichia coli is a Zn2+-containing alcohol dehydrogenase which catalyzes the NAD+-dependent oxidation of glycerol to dihydroxyacetone. In this study, GldA has been cloned, over-expressed, and isolated by an affinity and an ion-exchange chromatography. GldA shows a strong intrinsic fluorescence at 320?nm, when excited at 280?nm. The fluorescence intensity decreases in the presence of NAD+, NADH, and dihydroxyacetone, the substrate and products for GldA, which allows us to determine the dissociation constants for those molecules as 110.6?±?5.0 ?M, 9,1?±?0.6 ?M, 33.3?±?2.3 mM, respectively. The dissociation constant for NAD+ was similar to the kinetic constant, KM. Guanosine-5?-diphosphate 3?-diphosphate (ppGpp), accumulated in E. coli when starved for amino acids, nutrients, and phosphate, serves as a global regulator in replication, transcription, and translation. In this study, the fluorescence intensity of GldA also decreases in the presence of ppGpp and the dissociation constant for ppGpp is calculated as 108.9?±?8.6 ?M. ppGpp increases GldA activity with the half maximal activation at 33.1?±?3.1 ?M. On the contrary, GTP and GDP inhibit GldA, with the inhibition constants of 16.1?±?1.1 mM and 10.6?±?0.3 mM, respectively. Tris(hydroxymethyl)aminomethane serves as a competitive inhibitor against glycerol. GTP and GDP also bind to GldA with the dissociation constants of 60.0?±?0.8 and 61.0?±?1.3 ?M, respectively. These results suggest that GTP and GDP bind to GldA as strongly as ppGpp but only ppGpp activates GldA. This study shows that ppGpp binds to GldA and activates its activity for the first time. It is also suggested that the strong intrinsic fluorescence of enzymes and their changes in the presence of various ligands can be utilized to measure the binding affinities for those ligands. The method described here is especially effective for bindings with the relatively lower affinities.
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연월일 | 이력구분 | 이력상세 | 등재구분 |
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2023 | 평가예정 | 해외DB학술지평가 신청대상 (해외등재 학술지 평가) | |
2020-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (해외등재 학술지 평가) | KCI등재 |
2008-01-01 | 평가 | SCI 등재 (기타) | KCI등재 |
2006-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2004-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2001-07-01 | 평가 | 등재학술지 선정 (등재후보2차) | KCI등재 |
1998-01-01 | 평가 | 등재후보학술지 선정 (신규평가) | KCI후보 |
기준연도 | WOS-KCI 통합IF(2년) | KCIF(2년) | KCIF(3년) |
---|---|---|---|
2016 | 0.58 | 0.11 | 0.38 |
KCIF(4년) | KCIF(5년) | 중심성지수(3년) | 즉시성지수 |
0.28 | 0.23 | 0.213 | 0.04 |
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