SCIE
KCI등재
SCOPUS
Bacillus brevis CD162 Cyclodextrin Glycosyltransferase의 정제 및 특성 = Purification and Characterization of Cyclodextrin Glycosyltransferase from Bacillus brevis CD162
저자
김명희 ; 임영희 ; 오태광 ; 손천배 ; Kim, Myung-Hee ; Lim, Young-Hee ; Oh, Tae-Kwang ; Sohn, Cheon-Bae
발행기관
학술지명
Applied Biological Chemistry (Appl Biol Chem)(Applied Biological Chemistry)
권호사항
발행연도
1997
작성언어
Korean
주제어
KDC
470
등재정보
SCIE,KCI등재,SCOPUS
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
465-471(7쪽)
제공처
소장기관
The cyclodextrin glycosyltransferase (CGTase, EC 3.2.1.19) from Bacillus brevis CD162 was purified by precipitating with ammonium sulfate, DEAE-Sepharose CL-6B column chromatography and Sephadex G-150 column chromatography. The molecular mass and pI of the purified enzyme were estimated to be 74,000 and 6.3 by SDS-PAGE and isoelectric focusing, respectively. The purified enzyme was clearly identified as the CGTase by zymogram after SDS-PAGE. The optimum pH and temperature for the enzyme activity were 8.0 and $55^{\circ}C$, respectively. The enzyme was stable at the range of pH $5.5{\sim}9.0$, and up to $50^{\circ}C$. The amino acid sequence from the $NH_2-terminal$ of the purified CGTase was Ser-Val-Thr-Asn-Lys-Val-Asn-Tyr-Ser-Lys-Asp-Val-Ile-Tyr-Gln. The yields of the products from starch as the substrate were 1.3% for ${\alpha}-$, 33.9% for ${\beta}-$, and 9.7% for ${\gamma}-cyclodextrin$.
더보기Bacillus brevis CD162가 생산하는 cyclodextrin glycosyltransferase (CGTase)를 ammonium sulfate 침전, DEAE-Sephadex CL-6B 및 Sephadex G-150 컬럼 크로마토그래피를 수행하여 분리정제하였다. 정제된 CGTase는 분자량이 약 74,000, 등전점은 약 6.3인 단백질이었고, 정제된 단백질을 SDS-PAGE한 후 변성된 단백질을 재활성시켜 zymogram을 수행한 결과 cyclodextrin glycosyltransferase임을 확인할 수 있었다. 이 효소의 최적활성 pH와 온도는 각각 8.0과 $55^{\circ}C$이었으며, pH $5.5{\sim}9.0$과 $50^{\circ}C$까지 안정한 활성을 보였다. 또한, CGTase의 $NH_2$-말단 부위의 아미노산서열은 Ser-Val-Thr-Asn-Lys-Val-Asn-Tyr-Ser-Lys-Asp-Val-Ile-Tyr-Gln 이었으며, 전분으로부터 cyclodextrin으로의 전환률을 분석한 결과, ${\alpha}$-cyclodextrin은 1.3%, ${\beta}$-cyclodextrin은 33.9% ${\gamma}$-cyclodextrin은 9.7% 이었다.
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