SCIE
SCOPUS
KCI등재
Identification of Essential Histidines in Cyclodextrin Glycosyltransferase Isoform 1 from Paenibacillus sp. A11 = Identification of Essential Histidines in Cyclodextrin Glycosyltransferase Isoform 1 from Paenibacillus sp. A11
저자
발행기관
생화학분자생물학회(Korean Society for Biochemistry and Molecular Biology)
학술지명
권호사항
발행연도
2003
작성언어
-주제어
KDC
400
등재정보
SCIE,SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
409-416(8쪽)
제공처
The isoform 1 of cyclodextrin glycosyltransferase (CGTase, EC 2.4.1.19) from Paenibacillus sp. A11 was purified by a preparative gel electrophoresis. The importance of histidine, tryptophan, tyrosine, and carboxylic amino acids for isoform 1 activity is suggested by the modification of the isoform 1 with various group-specific reagents. Activity loss, when incubated with diethylpyrocarbonate (DEP), a histidine modifying reagent, could be protected by adding 25 mM methyl-β-cyclodextrin substrate prior to the modification. Inactivation kinetics of isoform 1 with DEP resulted in second-order rate constants (k_(inactivation)) of 29.5 M^(-1)s^(-1). The specificity of the DEP-modified reaction for the histidine residue was shown by the correlation between the loss of isoform activity and the increase in the absorbance at 246 nm of N-carbethoxyhistidine. The number of histidines that were modified by DEP in the absence and presence of a protective substrate was estimated from the increase in the absorbance using a specific extinction coefficient of N-carbethoxyhistidine of 3,200 M^(-1)cm^(-1). It was discovered that methyl-β-CD protected per mole of isoform 1, two histidine residues from the modification by DEP. To localize essential histidines, the native, the DEP-modified, and the protected forms of isoform 1 were digested by trypsin. The resulting peptides were separated by KPLC. The peptides of interest were those with R, 11.34 and 40.93 min. The molecular masses of the two peptides were 5,732 and 2,540 daltons, respectively. When the data from the peptide analysis were checked with the sequence of CGTase, then His-140 and His-327 were identified as essential histidines in the active site of isoform 1.
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