표고 버섯 중의 Branched chain amino acid Aminotransferase 의 분리정제 및 그 성질에 관한 연구 = Purification and Characterization of Branched chain amino acid Aminotransferase in the Lentinus edodes (Berk.)Sing
저자
발행기관
학술지명
자연과학연구 논문집(JOURNAL OF NATURAL SCIENCE RESEARCH INSTITUTE FOR NATURAL SCIENCE)
권호사항
발행연도
1987
작성언어
Korean
주제어
KDC
404
자료형태
학술저널
수록면
107-119(13쪽)
제공처
소장기관
표고버섯중의 branched chain amino acid aminotransferase〔BCAT(EC 2,6,1,42)〕를(NH₄)₂SO₄ 분별침전, DEAE-cellulose column chromatography 및 sephades G-150겔 여과로 정제하여 그 특성을 조사하였다.
이 효소의 최적 pH는 8.5, 최적 온도는 36℃였고, 20℃이하에서 30분동안 열에 안정하였다. 이효소의 분자량은 69,000dalton이었으며, 산 가수분해하여 아미노산을 분석한 결과 18종의 서로 다른 아미노산들로 구성되어 있었다.
이 효소는 가지달린 아니노산인 L-valine, L-leucine 및 L-isoleucine에 대해서 특이성을 보였으며 phenylamine, potassium cyanide, phenylhydrazine, N-ethylmaleimide 및 p-chloromercuribenzoate에의하여 효소활성이 억제되었다. 또 한, L-leucine, a-ketoglutarate 및pyridoxal-5-phosphate에대한 이 효소의 Km값은 각 각 2.40mM, 2.98mM 및 1.74uM이었다.
Branched cnain amino acid aminotransferaase 〔BCAT (EC 2.6.1.42)〕was purified by ammonium sulfate saturation. DEAE-cellulose column chromatography and sephadex G-150 gel filtration in Lentinus edodes(Berk.) Sing. Optimum pH and temperature were found to be 8.5 and 36℃, respectively. Apparent molecular weights of this enzyme was estimated 69.000 dalton by HPLC and SDS-PAGE.
It showed activity toward L-leucine, L-isoleucine and L-valine as a substrate. It was ingibited by hydroxylamine, potassium cyanide, phenylgydrazine. N-ehylmaleimide, p-chloromercuribenzoate (CMB). cupric acetate and mercuric chloride. The Km values of this enzyme were determined to be 2.40mM for leucine, 2.98mM for a-ketoglutarate and 1.74μM for pyridexal-5- phospate, respectively.
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