SCOPUS
KCI등재
비타민 C가 가용성 콜라겐의 성숙과정에서 Pyridinoline 생성 효소계에 미치는 영향
저자
발행기관
학술지명
한국식품영양과학회지(Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition)
권호사항
발행연도
1998
작성언어
Korean
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
305-312(8쪽)
제공처
소장기관
In vitro실험에서 pyridinoline 생성에 대한 AsA의 영향을 조사한 결과, 효소적 반응에 있어서는 환원형 AsA보다 산화형 AsA으로서, 비효소적 반응에 있어서도 산화형으로 작용하였고 일부 환원형으로도 작용하여 pyridinoline 생성을 억제한 것으로 나타났다. 즉, 생체내에서의 AsA은 주로 산화형 AsA로서 pyridinoline 생성을 억제하였으며, 이것은 특히 collagen 생합성의 활발한 조직에서 collagen 생합성을 위해 AsA이 소비되고 그 결과 생성되어지는 DHA가 조직 중에 pyridinoline이 과도하게 축정되어지지 않도록 조절할 가능성을 가지고 있다. Guinea pig의 연골은 산화형 AsA 함량이 높고 더구나 다른 조직보다 pyridinoline 함량이 높은 것도 이러한 가설을 뒷받침하는 것으로 사료된다. 산화형 AsA이 pyridinoline 양을 조절하는 가능성이 시사되었으나 이것은 DHA의 새로운 역할로서 주목할 부분이며, AsA은 결합조직, 특히 연골에서 pyridinoline 생성을 조절하고 노화를 지연시키는 역할을 하는 것으로 기대된다.
더보기Normal tensile strength in collagen fibrils is due to intermolecular and intramolecular crosslinks which are known to be altered in aging. Pyridinoline, a mature crosslink which is stable and nonreducible, is derived from two hydroxyallysine and one hydroxy lysine residues of collagen fibrils. The excess formation of pyridinoline in collagen is associated with making the tissue stiffer, less soluble and less digestible by enzymes. Lysyl oxidase is the enzyme that initiates the biosynthesis of crosslinks in collagen by catalyzing the oxidative deamination of the lysyl and hydroxylysyl residues in these molecules, and its activity is inhibited by β-aminopropionitrile(BAPN). Our previous work demonstrated that the pyridinoline content of bone collagen significantly was increased during incubation for 5 weeks at 37℃ in vitro, but it was decreased by the addition of ascorbic acdi(AsA). In this study, we clarified the specific action of AsA in aging process in vitro enzymatic reaction.
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