SCIE
SCOPUS
KCI등재
Taxol-Induced Apoptosis and Nuclear Translocation of Mitogen-Activated Protein (MAP) Kinase in HeLa Cells
저자
Kim, Yoon Suk (Department of Medical Technology, College of Health Science, Yonsei University) ; Kim, Tae Ue (Department of Medical Technology, College of Health Science, Yonsei University) ; Kim, Sung Su (Department of Medical Technology, College of Health Science, Yonsei University) ; Jung, Yon Woo (Department of Medical Technology, College of Health Science, Yonsei University) ; Choi, Hyun il (Department of Medical Technology, College of Health Science, Yonsei University) ; Shim, Moon Jeong (Department of Medical Technology, College of Health Science, Yonsei University)
발행기관
생화학분자생물학회(Korean Society for Biochemistry and Molecular Biology)
학술지명
권호사항
발행연도
2000
작성언어
English
KDC
472
등재정보
SCIE,SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
379-384(6쪽)
제공처
Taxol, a natural product with significant anti-tumor activity, stabilizes microtubules and arrests cells in the G2/M phase of the cell cycle. It has been reported that taxol has additional effects on the cell such as an increase in tyrosine phosphorylation of proteins and activation of mitogen-activated protein (MAP) kinase. This phosphorylated kinase translocates into the nucleus and phosphorylates its substrate c-jun, c-fos, ATF2, and ATF3. The MAP kinase family is comprised of key regulatory proteins that control the cellular response to both proliferation and stress signals. First examination was cytotoxicity and apoptosis-induced concentration with paclitaxel in HeLa cell. A half-maximal inhibition of cell proliferation (IC_(50)) occurred at 13 nM paclitaxel. When DNA fragmentation was analyzed by agarose gel electrophoresis, a nucleosomal ladder became evident 24 h after a taxol (50 nM) addition to the cells. In addition, an apoptotic body was detected by electron microscopy. Taxol-treated cells were arrested at the S phase at 10 nM. Treatment of 50 nM taxol activated the extracellular signal-regulated protein kinase (ERKl), and a fraction of the activated MAP kinases entered the nucleus. It was also discovered that nucleus substrates c-jun was phosphorylated and activated in the cell. The activated ERK1 could subsequently translocate into the nucleus and phosphorylate its substrate c-jun as well. This study suggests that taxol-induced apoptosis might be related with signal transduction via MAP kinases.
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