Bis-p-nitrophenyl Sulfite에 대한 Gastricsin-촉매 가수분해 반응의 pH 의존성에 관한 硏究 = The pH Dependence of the Gastricsin-Casalyzed Hydrolysis of Bis-p-nitrophenyl Sulfite
저자
尹柱億 (동국대학교 공과대학)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1974
작성언어
Korean
KDC
530.4
자료형태
학술저널
수록면
413-425(13쪽)
제공처
소장기관
소에서 얻은 gastricsin의 새로운 합성기질로서 bis-p-nitrophenyl sulfite를 합성하고 이 기질에 대한 gastricsin-촉매 가수분해 반응의 pH-의존성에 관해서 연구하였다. k_cat/K_m의 pH-의존성은 bell형 곡선으로 나타났고, 효소가 갖는 이러한 성질과 유관한 이혼화기의 이온상후는 각각 pK_E1=0.84, pK_E2=5.03이었으며 이 값들은 중성 펩티드기질 N-acetyl-L-tyrosyl-L-alanine amide에서 얻은 값과 잘 일치하였다. bis-p-nitrophenyl sulfite와 중성 펩티드 기질에 대한 k_cat/K_m의 pH-의존성의 프로필이 서로 유사함은 gastricsin의 petidase 활성과 sulfite-esterase 활성 사이에 반응 기구면에서 어떤 공통성이 있음을 말해 준다. 본 실험에서 얻은 데이터로부터, 이 효소는 유리상태에서 산과 염기형의 두 카르복실기를 갖고 있으며, 효소반응에는 이들이 관여하는 것으로 생각된다.
Bis-p-nitrophenyl sulfite wat synthesized as a substrate of bovine gastricsin. The pH dependence of the gastricsin-catalyzed hydrolysis of bis-p-nitrophenyl sulfite was determined. The profile found for the pH dependence of k_cat/k_m was bell shaped, and the ionization constants calculated for the ionizing group on the enzyme responsible for this behavior were_PK_e1=0.84 aud _PK_E2=5.03. The values for _PK_E1 and _PK_E2 were in good agreement with the corresponding values which have been reported for the neutral peptide substrate N-acetyl-L-tyrosyl-L-alanine amide. the similarity between the k_cat/K_m profiles obtained for bis-p-nitrophenyl sulfite and that reported for neutral peptide substrate indicates that there are certain mechanistic features common to both the peptidase and sulfite-esterase activity of gastricsin. In terms of the usual interpretation of such data, a plausible hypothesis is that two carboxyl groups on the free enzyme, one in its acid form and the other in its basic form, are involved in each process.
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