Regulation and Expression of α-Glycerol-3-phosphate Dehydrogenase(GPDH)in Drosophila melanogaster = 노랑초파리의 α-Glycerol-3-phosphate Dehydrogenase(GPDH)의 발현과 조절
저자
Namkung, Yong (Departtment of Biology, Kangrung University) ; Kim, Se Jae (Department of Biology, Cheju National University) ; Lee, Chung Choo (Department of Zoology, Seoul National University) ; Kim, Kyungjin (Department of Zoology, Seoul National University)
발행기관
濟州大學校 基礎科學硏究所(RESEARCH INSTITUTE FOR BASIC SCIENCES CHEJU NATIONAL UNIVERSITY)
학술지명
基礎科學硏究(THE JOURNAL OF BASIC SCIENCES CHEJU NATIONAL UNIVERSITY)
권호사항
발행연도
1991
작성언어
English
주제어
KDC
404
자료형태
학술저널
수록면
69-76(8쪽)
제공처
소장기관
노랑초파리의 α-glycerol-3-phosphate dehydrogenase(GPDH)의 발생단계 및 조직특이적 발현에 대한 발생유전학적 조절 양상을 연구하였다. 노랑초파리의 GPDH는 주로 흉부와 복부에서 각각 활성을 보이는 GPDH-1과 GPDH-3 의 두가지 동위효소로 이루어져 있는데, 성충에서 총 GPDH활성의 62%는 흉부에서 나타내며 복부에서는 총 GPDH활성의 약 32%를 보였다. 그러나 두 조직에서 GPDH의 상대적인 합성량은 서로 비슷하며 GPDH-3가 GPDH-1보다 훨씬 빨리 turnover됨을 암시하였다. 순수분리한 GPDH-1 으로 항혈청을 만든 후 두 동위효소의 면역학적인 동질성을 조사한 결과, 두 효소의 구조적인 차이는 매우 근소하였다. GPDH 동위효소의 기원을 규명하기 위해서 유충과 성체 조직으로 immunoblotting 과 in vitro translation을 수행한 바, 단백질 수준에서 GPDH-1의 단일체는 GPDH-3 의 단일체보다 분자량이 다소 큰 것으로 나타났다. 그러나 유충과 성체에서 추출한 RNA로 합성한 translation산물을 분석한 결과, 분자량이 동일한 하나의 band만 검출되는 것으로 보아 GPDH-3 는 GPDH-1에서 post translational modification 에 의해 생성되는 것으로 사료되었다.
Several parameters of α-glycerol-3-pholphate dehydrogenase(GPDH)such as activity, content and translatable mRNA levels were measured to elucidate mechanism underlying developmental and tissue specific regulation of GPDH activity in Drosophila melanogaster. In adult segments, most of total GPDH activity(62%)was detected in thorax where GPDH-1 resided, while 32% of total GPDH activity was only detected in abdomen where GPDH-3 resided. The relative synthesis of GPDH was, however, similar in both tissues, although 58% of total GPDH was synthesis in abdomen. These results strongly suggest that the turnover rate of the abdominal enzyme(GPDH-3)was much more rapid than that of thoracic enzymes(GPDH-1). In vitro translation and immunoblotting experiments also indicate that GPDH-3 was arised by posttranslational modification from a single polypeptide(GPDH-1)
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