SCOPUS
SCIE
GH57 amylopullulanase from <i>Desulfurococcus amylolyticus</i> JCM 9188 can make highly branched cyclodextrin via its transglycosylation activity
저자
Park, Yeo-Ul ; Jung, Jong-Hyun ; Seo, Dong-Ho ; Jung, Dong-Hyun ; Kim, Jae-Han ; Seo, Ean-Jeong ; Baek, Nam-In ; Park, Cheon-Seok
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2018
작성언어
-주제어
등재정보
SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
15-21(7쪽)
제공처
<P><B>Abstract</B></P> <P> <I>Desulfurococcus amylolyticus</I> is an anaerobic and hyperthermophilic crenarchaeon that can use various carbohydrates as energy sources. We found a gene encoding a glycoside hydrolase family 57 amylolytic enzymes (DApu) in a putative carbohydrate utilization gene cluster in the genome of <I>D. amylolyticus</I>. This gene has an open reading frame of 1,878 bp and consists of 626 amino acids with a molecular mass of 71 kDa. Recombinant DApu (rDApu) completely hydrolyzed pullulan to maltotriose by attacking α-1,6-glycosidic linkages, and was able to produce glucose and maltose from soluble starch and amylopectin. Although rDApu showed no activity toward α-cyclodextrin (CD) and β-CD, maltooctaose (G8) was detected from reaction with γ-CD. The highest activity of rDApu was measured at pH 5.0 and 95 °C. The half-life of rDApu was 12.7 h at 95 °C and 27 min at 98 °C. Interestingly, rDApu was able to transfer a maltose unit to 6-<I>O</I>-α-maltosyl-β-CD via transglycosylation. Structure analysis using MALDI-TOF/TOF MS and nuclear magnetic resonance revealed that the new transglycosylated products were 6<SUP>1</SUP>, 6<SUP>4</SUP>-di-<I>O</I>-maltosyl-β-CD and 6<SUP>1</SUP>, 6<SUP>3</SUP>, 6<SUP>5</SUP>-tri-<I>O</I>-maltosyl-β-CD.</P> <P><B>Highlights</B></P> <P> <UL> <LI> GH57 amylopullulanase from <I>Desulfurococcus amylolyticus</I> (DApu) was characterized. </LI> <LI> DApu exhibits not only hydrolysis activity but also transglycosylation activity. </LI> <LI> Branched cyclodextrins were formed by transfer of a maltose unit by DApu. </LI> </UL> </P>
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