Purification and Properties of the Major Isozymic Form of NAD-linked ${\alpha}$-Glycerophosphate Dehydrogenase from Rat Kidney = 흰쥐 신장의 NAD 의존성 ${\alpha}$-glycerophosphate 탈수소 효소의 정제 및 성상
저자
이동욱 ; 이희성 ; 조성희 ; Lee, Dong-Wook ; Lee, Hee-Sung ; Cho, Sung-Hye
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1988
작성언어
English
자료형태
학술저널
수록면
266-273(8쪽)
제공처
흰쥐 신장의 NAD 의존성 ${\alpha}$-glycerophosphate 탈수소 효소는 4종의 isozyme으로 존재하였고 그들의 등전점은 pH6.9, 6.6, 6.4 및 6.2였다. 이들중 등전점 6.6인 major isozyme을 blue dextran-Sepharose 4B, DEAE-cellulose, Sephadex G-100 chromatography를 통하여 1,078배 정제하였다. Major isozyme의 분자량은 62,000이고, 반응 최적온도와 pH는 각각 55도 및 10.0이었고, 최적온도에서 쉽게 불활성화 되었다. 이 효소는 일가 및 이가 양이온의 첨가에 의해 활성화 되었으며 p-HMB와 iodoacetamide에 의해 활성이 크게 억제되었고, glycerophosphate와 NAD에 대한 Km값은 각각 3.22 및 0.31 mM 이었다. 이들 결과로부터 이 효소의 isozyme pattern은 조직에 따라 다를지라도 major isozyme의 이화학적 성상은 서로 비슷함을 알 수 있었다.
더보기NAD-linked ${\alpha}$-glycerophosphate dehydrogenase(EC 1.1.1.8) in rat kidney existed as four different isozymic forms with an isoelectric point at pH 6.9, 6.6, 6.4 and 6.2, respectively. The major isozymic form(PI 6.6) was purified using several chromatographic procedures involving an ion exchange and two affinity chromatography steps. The 1,078 fold purified enzyme was homogeneous, nucleotide free protein. The molecular weight of the major isozyme was 62,000 daltons, the optimal pH and temperature for its catalytic activity were 10.0 and $55^{\circ}C$, respectively. At the optimal temperature this enzyme was rapidly inactivated$(t_{1/2}=1.5min)$. The major isozyme was activated by the addition of cations such as $K^+$, $Na^+$, $Mg^{++}$ or $Ca^{++}$, and was strongly inhibited by alkylating agents such as P-hydroxymercurybenzoate or iodoacetamide. Glycerophosphate oxidation reaction obeyed the Michaelis-Menton behavior with Km values of 3.22 and 0.31 mM for glycerophosphate and NAD, respectively. The data suggest that although the isozyme pattern of NAD-linked ${\alpha}$-glycerophosphate dehydrogenase is quite different by tissue or species of the animal the physico-chemical properties of the major isozymic form are very similar each other except the affinity for substrate and coenzyme.
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