SCOPUS
SCIE
Identification of staphylococcal lipoteichoic acid-binding proteins in human serum by high-resolution LTQ-Orbitrap mass spectrometry
저자
Jang, Kyoung-Soon ; Baik, Jung Eun ; Kang, Seok-Seong ; Jeon, Jun Ho ; Choi, Seulggie ; Yang, Yung-Hun ; Kim, Byung-Gee ; Yun, Cheol-Heui ; Han, Seung Hyun
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2012
작성언어
-주제어
등재정보
SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
177-183(7쪽)
제공처
<P><B>Graphical abstract</B></P><P><ce:figure id='fig0005'></ce:figure></P><P><B>Highlights</B></P><P>► Highly pure and structurally intact LTA was prepared from <I>Staphylococcus aureus</I>. ► LTA was immobilized onto <I>N</I>-hydroxysuccinimide-activated Sepharose beads. ► LTA-binding proteins in the human serum were captured using LTA-immobilized beads. ► LTA-binding proteins were identified through high-resolution mass spectrometry.</P> <P><B>Abstract</B></P><P>Lipoteichoic acid (LTA), a major virulence factor of Gram-positive bacteria, is associated with bacterial adherence to host cells, biofilm formation, and inflammation. LTA-binding proteins (LTA-BPs) play an important role in the host immune response by initially recognizing and responding to LTA during infections. In this study, we screened for LTA-BPs in human serum using LTA-immobilized beads and high-throughput mass spectrometry. Highly pure and structurally intact LTA was prepared from <I>Staphylococcus aureus</I> and immobilized onto <I>N</I>-hydroxysuccinimide-activated Sepharose<SUP>®</SUP> 4 Fast Flow beads. The immobilization process does not seem to affect the biological activity of LTA since LTA-immobilized beads could stimulate macrophages and activate Toll-like receptor 2. Then, the LTA-immobilized beads were incubated with the human serum to capture LTA-BPs and their molecular identities were determined using high-resolution LTQ-Orbitrap hybrid Fourier transform mass spectrometry. LTA-BPs captured at high frequencies were neutrophil-activating peptide 2, prohibitin-2, alpha-1-anti-trypsin, histidine-rich glycoprotein, apolipoproteins, complements, and coagulation factor, most of which are known to be related with the host immune responses against infections. As high-throughput, efficient, accurate and sensitive, this screening method could be widely applicable to the identification of novel binding proteins to microbial virulence factors with glycolipid structures.</P>
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