SCOPUS
KCI등재
김으로부터 분리한 Angiotensin - I Converting Enzyme 저해제의 정제 및 특성
저자
최수진(Soo-Jin Choi) ; 전우진(Woo-Jin Jun) ; 유광원(Kwang-Won Yu) ; 신동훈(Dong-Hoon Shin) ; 홍범식(Bum-Shik Hong) ; 조홍연(Hong-Yon Cho) ; 양한철(Han-Chul Yang)
발행기관
학술지명
한국식품영양과학회지(Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition)
권호사항
발행연도
2000
작성언어
Korean
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
719-725(7쪽)
제공처
소장기관
본 연구는 70 여종의 국내산 해조류중 가장 높은 ACE저해 활성을 보였던 김(Porphyra yezoensis, 서천)의 산가수분해물로부터 ACE 활성 저해 펩타이드를 분리하여 그 특성을 조사하였다. ACE 저해물질의 분획은 균일하게 파쇄한 김을 2.5 N HCl로 산 가수분해한 후 중화하여 한외여과로 분자크기 3 kDa이하의 물질로 분리하였다. 분자크기 3 kDa이하의 물질에 대하여 column chromatography(Amberlite XAD 8, DEAE-Toyopearl, Sephadex LH-20)와 reverse phase HPLC(C_(18))를 순차적으로 수행하여 ACE 저해제인 PY30-II-b-h5물질을 분리하였다. PY30-II-b-h5는 분자크기는 약 580 dalton으로 glycine(24.5%), arginine(56.8%), proline(18.8%)의 아미노산 조성을 갖는 저분자 펩타이드였으며, ACE의 저해양상은 경쟁적 저해작용을 하였고, IC50 값은 10.6 μg/mL이었다.
더보기This study focused on the purification and characterization of ACE inhibitor from Porphyra yezoensis. The dried Porphyra yezoensis was ground and hydrolyzed with 2.5 N HCl, followed by neutralization and centrifugation. Then, the subsequential purification of ACE inhibitor was carried out by Amberlite XAD 8, DEAE-Toyopearl 650C, Sephadex LH-20 column chromatography and reverse phase HPLC with C_(18) column. The purified ACE inhibitor was peptide which consisted of glycine (24.5%), arginine (56.8%) and proline (18.8%). Also, it showed the competitive inhibition pattern to ACE. The apparent molecular mass of purified peptide was 580 dalton, and an IC50 value of ACE inhibitor was 10.6 μg.
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