KCI등재
SCOPUS
SCIE
Identification of a Novel PGE₂ Regulatyed Gene in SNU1 Gastric Cancer Cell
저자
Nam,Myeong-Jin (Laboratory of Cancer Research, Department of Biomedical Research, National Institute of Health) ; Park,Min-Seon (Department of Biology, Sangmyung University) ; Kim,Hong-Tae (Laboratory of Cancer Research, Department of Biomedical Research, National Institute of Health) ; Kimm,Kuchan (Laboratory of Cancer Research, Department of Biomedical Research, National Institute of Health) ; Min,Byung-Re (Department of Biology, Sangmyung University)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2000
작성언어
English
주제어
KDC
470.000
등재정보
KCI등재,SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
184-187(4쪽)
제공처
소장기관
Prostaglandin E₂(PGE₂) plays an important role in the regulation of various gastric functions, and the growth-inhibitory activities on tumor cells are studied in vitro and in vivo. Although the mechanisms have attracted many researchers in the past decade, the molecular mechanisms of cell cycle arrest, or induction of apoptosis by PGE₂, is unclear. We investigated the effects of PGE₂on the growth of the human gastric carcinoma cell line SNU1 and genes that are regulated by PGE₂and isolated them using differential display RT-PCR (DD RT-PCR). FACS analysis suggested that SNU1 cells were arrested at the G1 phase by PGE₂treatment. This growth inhibitory effect was in a time-and dose-dependent manner. Treatment of SNU1 cells with 10 ㎍/ml PGE₂, followed by DD RT-PCR analysis, revealed differently expressed bands patterns from the control. Among the differently expressed clones, we found an unidentified cDNA clone (HGP-27) overexpressed in PGE₂-treated cells. The full-length cDNA of HGP-27 was isolated using RACE, which consisted of a 30-nt 5’-noncoding region, a 891-nt ORF encoding the 296 amino acid protein, and a 738-nt 3’-noncoding region including a poly(a) signal. This gene was localized on the short arm of chromosome number 11. Using the MotifFinder program, a myb-DNA binding repeat signature was detected on the ORF region. The COOH-terminal half was shown to have similarity with the NH₃-terminal domain of thioredoxin (Trx). This relation between HGP-27 and Trx implied a potential role for HGP-27 in modulating the DNA binding function of a transcription factor, myb.
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