SCOPUS
KCI등재
Arthrobacter ureafaciens KCTC 3387이 생산하는 InulaseⅡ의 정제 및 특성 = Purification and Properties of InulaseⅡ from Arthrobacter ureafaciens KCTC 3387
저자
이재찬 (전남대학교 공업화학과) ; 이기영 (전남대학교 생물화학공학과 고분자기술연구소) ; 송기방 (생명공학연구소 응용미생물연구부) ; 이용복 (전남대학교 약학부)
발행기관
학술지명
한국미생물·생명공학회지 (Korean Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
1999
작성언어
Korean
주제어
KDC
570.6
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
471-476(6쪽)
제공처
소장기관
Arthrobacter ureafaciens KCTC 3387 발효배양상등액으로부터 (NH_4)_2SO_4 침전, DEAE-Toyopearl column chromato-graphy, Sephadex G-200 gel filtration에 의하여 exoinulinase(inulaseⅡ)를 정제하였으며, 정제된 효소의 비활성은 10.49 units/㎎으로, 배양상등액의 7배로 정제되었다. Polyacrylamide gel 전기영동결과 단일 band로 순수하게 분리되었으며 분자량은 45,000으로 추정되었고 Km 값과 V_max 값은 각각 11.9 mM, 3.3 μmol/min/mL 이었다. 효소의 최적반응 pH와 온도는 6.5∼7.0, 55℃이었고, pH는 4.0∼10.6, 온도는 60℃까지 안정하였다. 대부분의 금속이온은 효소활성에 거의 영향을 미치지 않았으나 Hg^2+ 이온에 의해 효소활성이 크게 저해를 받았고, 금속이온으로 열처리한 효소의 경우 Ag^+, Hg^2+, Fe^2+ 와 Hg^2+ 에 의해 저해를 받았다. Inulin을 24시간 분해한 후의 반응산물은 DFAⅢ, GF_2 및 GF_3 이었다. 이것은 효소가 GF_2 와 GF_3를 기질로 이용하지 못함을 나타내는데 반하여 기질에 대한 효소반응결과 GF_3는 sucrose와 DFAⅢ를, GF_2도 미량의 DFAⅢ 를 생산하는 것으로 볼 때 기질에 따른 특성으로 보인다.
Inulin fructotransferase(depolymerizing)(EC 2.4.1.93)(inulaseⅡ) which converts inulin into di-D-fructofuranose-1,2':2,3'-dianhydride (DFAⅢ) was purified from Arthrobacter ureafaciens KCTC 3387 using column chromatography on DEAE-Toyopearl 650 M and gel filtration on Sephadex G-200. The enzyme was purified 7-fold with a yield of 11% from a culture supernatant. The purified enzyme gave a single band on polyacrylamide gel electrophoresis, and the molecular weight of the enzyme was estimated to be 45,000 by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. The optimum pH and temperature for the enzyme reaction were pH 6.5∼7.0 and 55℃, respectively. The enzyme was stable within a pH range of 5.0 to 10.6 and up to 60℃. The K_m of this enzyme for DFAⅢ production was 11.9 mM. The enzyme was inactivated by Hg^2+ and after exhaustive digestion of inulin by this enzyme, 1-kestose and nystose were produced in addition to DFAⅢ.
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