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SCIE
SCOPUS
Cholinesterases inhibition studies of biological active compounds from the rhizomes of <i>Alpinia officinarum</i> Hance and <i>in silico</i> molecular dynamics
저자
Lee, Ji Sun ; Kim, Jang Hoon ; Han, Yoo Kyong ; Ma, Jin Yeul ; Kim, Young Ho ; Li, Wei ; Yang, Seo Young
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2018
작성언어
-주제어
등재정보
SCI,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
2442-2447(6쪽)
제공처
<P><B>Abstract</B></P> <P>Six diarylheptanoids (<B>1</B>–<B>6</B>) and two flavonoids (<B>7</B> and <B>8</B>) derived from <I>Alpinia officinarum</I> were evaluated for their ability to inhibit acetylcholinesterase. Compound <B>1</B> showed the highest degree of inhibition, with an IC<SUB>50</SUB> of approximately 2 μM, followed by moderate degrees of inhibition by <B>2</B>, <B>4</B> and <B>7</B>, with IC<SUB>50</SUB> values ranging from 20 to 40 μM. The remaining isolated compounds <B>3</B>, <B>5</B>, <B>6</B> and <B>8</B> had IC<SUB>50</SUB> values greater than 50 μM. Enzyme kinetic studies showed that the compounds with high or moderate activity were competitive inhibitors, anchored to the active site of acetylcholinesterase. In particular, compounds <B>1</B> and <B>2</B> were docked at slightly different positions from those occupied by <B>4</B> and <B>7</B>. Furthermore, molecular dynamics studies showed that compound <B>1</B> maintained its interactions with residues Thr74 and Phe295 throughout the simulation trajectory. Our findings suggest that compound <B>1</B> is a potential therapeutically relevant inhibitor of acetylcholinesterase.</P> <P><B>Highlights</B></P> <P> <UL> <LI> Six diarylheptanoids (<B>1</B>–<B>6</B>) and two flavonoids (<B>7</B> and <B>8</B>) were isolated from <I>Alpinia officinarum</I>. </LI> <LI> Compound <B>1</B> showed acetylcholinesterase inhibitory activity with IC<SUB>50</SUB> value of approximately 2 μM. </LI> <LI> Compounds <B>1</B>, <B>2</B>, <B>4</B>, and <B>7</B> inhibited the catalytic reaction of acetylcholinesterase as competitive mode. </LI> <LI> Computational simulation study suggested the predicted binding position of the compound <B>1</B> with catalytic site of receptor. </LI> </UL> </P>
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