Type III secretion signal of SipB in salmonella typhimurium and its application as an antigen delivery system
저자
발행사항
Seoul : Graduate School, Korea University, 2013
학위논문사항
學位論文(博士)-- 高麗大學校 大學院 : 生命科學科 分子生物學專攻 2013. 8
발행연도
2013
작성언어
영어
주제어
발행국(도시)
서울
형태사항
iii, 101장 : 삽화 ; 26 cm
일반주기명
지도교수: 朴龍根
참고문헌 수록
DOI식별코드
소장기관
Type III secretion system (T3SS) in Gram-negative bacteria is a complex protein secretion apparatus that delivers the virulence proteins into host cells directly. T3SS substrates typically possess two functional requirements for the efficient secretion: the secretion signal within the first 20 amino acids and the chaperone-binding domain within the N-terminal 140 residues. In this study, it was shown that T3SS translocon protein SipB in Salmonella enterica serovar Typhimurium contains the first export signal in the N-terminus, whereas the C-terminus (amino acids 481-490 and 500-593) is required for the secretion through the Salmonella pathogenicity island (SPI)-1 T3SS. In addition, the secretion levels of recombinant SipB proteins that are targeted to the SPI-1 T3SS were dramatically decreased in the invE mutant strain compared with that of the wild-type strain. It suggests that the C-terminus of SipB is necessary for the SPI-1-dependent secretion and that InvE recognizes this region and then leads SipB to the SPI-1 secretion apparatus.
The secretion signal of T3SS substrates could be used for the delivery of the heterologous antigens into the host cells. When tetanus toxin fragment C, the antigenic determinant of tetanus toxin in Clostridium tetani, was fused to the first 160 amino acid residues of SipB, this recombinant protein was observed in the culture supernatant and on the bacterial surface. The immunization of mice with attenuated Salmonella strains containing TTFC-delivery plasmid enhanced the antigen-specific immune responses.
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