Lamprey(Petromyzon marinus) 조직내 3가지 젖산수소이탈효소의 구조적 유사성 = Structural similarity of three lactate dehydrogenase isozymes in lamprey(Petromyzon marinus) tissues
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발행연도
1990
작성언어
Korean
KDC
472.000
자료형태
학술저널
수록면
89-97(9쪽)
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Lamprey(Petromyzon marinus)의 골격근, 심, 간 및 신장조직에 3개의 젖산수소이탈효소 동위효소가 존재함이 전분 젤 전기영동방법으로 확인되었다.
Oxamate gel상에서 이 동위효소들을 affinity chromatography하면 동일 분획내에서 3가지 동위효소 들이 모두 확인되므로, 이 동위효소들의 구조는 상당한 부분이 동일함을 암시하고 있다. 이러한 구조적 유사성은 CM-Sepharose 및 DEAE-Sephadex gel상에서의 chromatography에서도 나타났다.
이 동위효소들 중 CI와 AI를 순수정제하였으며 분자량은 140,000정도이었다. CI와 AI 모두 비슷한 정도로 pyruvate에 의해 저해를 받고 있으며 CI는 LDH A_4일 가능성이 높다.
정제된 CI에 대한 항체를 흰쥐로 부터 얻었으며 이 항체는 경골어류 largemouth bass는 물론 mouse의 LDH A_4들과 복합체를 형성하였다.
상기의 결과로부터 lamprey 조직내에는 Ldh-A 및 Ldh-B가 발현되고 있으며 하부단위체 A 및 B의 구조는 서로 상당히 유사하다고 사료된다.
Lamprey(Petnmyzon marinus) was demonstrated, by starch gel electrophoresis, to have three lactate dehydrogenase isozymes in the tissues of skeletal muscle, heart, liver and kidney.
The three isozymes were found in same fraction after affinity chromatography on oxamate gel, suggesting that the isozymes share common parts to a great extent This structural similarity also could be confirmed by the chromatographies of the isozymes on the CM-Sepharose and DEAE-Sephadex gels.
The cathodal(CI) and anodal(AI) isozymes were further purified by extracting the activity zones after the starch gel electrophoresis. Sephadex G-200 gel filtration gave a molecular weight estimate of 140,000 for these isozymes. The CI and Al isozymes were inhibited by pyruvate to a same degree and the CI might be LDH A_4 isozyme.
The antibodies against the purified CI made complexes with LDH A_4 isozymes of the largemouth bass and mouse as well as the purified CL
It might be suggested, on the basis of these observations, that both Ldh-A and Ldh-B are expressed in lamprey tissues and the structure of subunit A is similar to that of subunit B.
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