SCOPUS
KCI등재
분광광도법에 의한 Cathepsin B 저해물질의 효소동력학적 저해특성 조사 = Kinetic Analysis of Cathepsin B Inhibitor Using a Spectrophotometric Assay
저자
발행기관
학술지명
한국미생물·생명공학회지 (Korean Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
2001
작성언어
Korean
주제어
KDC
570.6
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
90-95(6쪽)
제공처
소장기관
Cysteine 계 cathepsin B 단백질 분해 효소는 고등동물의 세포조직 내에 lysosome에 존재하며 병원성세균의 침입을 막고 불필요한 단백질을 분해시키며 또한 면역세포의 항원인식에 대한 단백질 생산 등에 관여하는 효소이다. 이 cathepsin B의 과량 발현은 암전이, 만성적 염증성 질환, 류머티스 관절염, 노인성치매 등의 원인이 된다. 이 cathepsin B를 저해하는 것으로 밝혀진 S. luteogriseus KT-10으로부터 분리한 저해제 KHS10을 이용하여 분광광도계를 사용, 그 저해력을 조사하였다. Cathepsin B 저해제 KHS10은 경쟁적 저해를 나타내며 cathepsin B는 기질 CLN에 대해 Km 값은 0.5 mM을 Vmax 값은 29.4 μM로 나타내었으며, 합성기질인 BANA에 대해서는 Km 값이 2mM을 Vmax 값은 7.8μM/min로 나타났다. 저해제 KHS10의 Ki 값은 0.43 μM로 측정되었다. Cathepsin B에 대한 저해제 KHS10의 반응시간에 대한 저해력은 1시간 반응시 저해력이 100%에 가깝게 높게 나타났으며 온도에 의한 저해율은 25℃에서 활성이 가장 높게 나타났다.
Cathepsin B와 저해제 KHS10이 반응 전 배양은 5분간의 전 배양으로 높은 저해율을 나타내었으며 또한 pH에 의한 저해활성은 pH 6.0에서 가장 높게 저해하는 것으로 조사되었다. 저해제 KHS10는 100℃에서 1시간 열을 가해도 그 잔류 저해력은 80% 이상 유지되었다.
The KHS10, C_4H_11O_4N_6 formula produced from Streptomyces luteogriseus KT-10 effectively inhibited a lysosomal cysteine proteinase, cathepsin B. It inhibited the enzyme activity of cathepsin B competitively when the N α-CBZ-L-lysine p-nitrophenyl ester HCl (CLN) was used as a substrate. The inhibition constant (Ki) of KHS10 for cathepsin B determined by spectrophotometeric assay was 430 nM. The effective inhibition of cathepsin B was observed at 25℃ and pH 6.0. The cathepsin B inhibitor, KHS10 needed a preincubation of cathepsin B with the inhibitor for over 5 min. The KHS10 preserved over 80% inhibition activity even after heat-treatment at 100℃ for 1 hr.
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