방어 普通肉과 血合肉 筋原纖維蛋白質의 熱安定性.I. 熱安定性比較 = Thermo-Stability of Myofibrillar Proteins from Ordinary Muscle and Dark Muscle in Yellowtail.I. Comparison of Thermo-Stability.
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발행연도
1984
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Korean
KDC
529.000
자료형태
학술저널
수록면
13-20(8쪽)
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방어 普通肉과 血合肉의 筋原纖維蛋白質의 熱安定性을 밝히기 위하여 背部 普通肉과 側部 血合肉에서 筋原纖維蛋白質을 各各 抽出하고 溫度의 變化가 筋原纖維蛋白質의 安定性에 미치는 影響을 ???-ATPase 活性度에 의하여 分析 檢討하였다. 그리고 이들 蛋白質의 變化速度와 熱力學的 狀態函數도 測定 比較하였다.
實驗結果를 要約하면 다음과 같다.
1. Trition X-100을 含有하는 溶媒로서 處理한 방어 普通肉과 血合肉의 筋原纖維蛋白質은 0.09% 1.70%의 脂質이 混入되어 있었으며, 이때의 ???-ATPase 活性은 各各 0.205∼0.225μM-Pi/min/mg-protein 및 0.231∼0.240μM-Pi/min/mg-protein 이었다.
2. ???-ATPase 活性은 普通肉과 血合肉의 筋原纖維蛋白質이 함께 溫度의 上昇과 더불어 1次 函數關係로 감소하였고, 31℃이하에서는 普通肉의 筋原纖維蛋白質이 血合肉의 筋原纖維蛋白質에 比하여 安定하였으나, 그以上의 溫度에서는 血合肉 筋原纖維蛋白質이 보다 安定하였다.
3. 25℃ 溫度條件에서의 普通肉 筋原纖維蛋白質의 活性化에너지는 5,500 cal/mole, 活性化엔탈피는 4,900cal/mole, 活性化 엔트로피는 -44.51 e.u. 자유에너지값은 18,100cal/mole 이었고, 血合肉의 筋原纖維蛋白質은 活性化에너지가 5,390 cal/mole, 活性化엔탈피가 4,800 cal/mole, 活性化엔트로피는 -44.17 e.u., 자유에너지 값은 17,900 cal/mole 이었다. 溫度의 上昇과 더불어 自由에너지값에 寄與하는 엔트로피의 影響은 증대하였다.
4. -30℃, -15℃ 및 0℃에서 貯藏하였을때의 各 筋原纖維蛋白質은 -30℃에서 가장 安定하였고 0℃와 -15℃의 順으로 安定性이 떨어졌다.
This paper deals with the differences between the thermal stabilities of myofibrillar proteins of dorsal ordinary muscle and lateral dark muscle in yellowtail, Seriola quinqueradita. The myofibrillar proteins submitted to this experiment were extracted by the modified method using Triton X-100 detergent.
Effects of temperature on the stabilities of the myofibrillar proteins were investigated by analysing ???-ATPase activity. The denaturation velocities and thermodynamic parameters of each of the proteins were compared.
Lipid content and ???-ATPase activity of the myofibrillar protein of the ordinary muscle were found to be 0.09% and 0.205-0.225μM-Pi/min/mg-protein, respectively, while those of the dark muscle were 1.70% and 0.231-0.240μM-Pi/min/mg-protein.
The relationship between the inactivation of ???-ATPase activity of the myofibrillar proteins and the increase in temperature showed a good first-order reaction. The half-life of ???-ATPase activity on the myofibrillar protein showed in general that the protein of the ordinary muscle is more stable than that of the dark muscle. Activation energy, activation enthalpy, activation entropy and free energy of the protein at 25℃ were 5,500 cal/mol, 4,900 cal/mol, -44.51 e.u. and 18,100 cal/mol, respectively for the ordinary muscle, and 5,390 cal/mol, 4,800 cal/mol, -44.17 e.u. and 17,900 cal/mol, respectively for the dark muscle. It may be concluded that an increase in temperature affects substantially to entropy of the proteins.
The myofibrillar proteins of the both muscles found to be more stable at -30℃ than at 0℃ and -15℃.
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