열안정형 카테콜-O-메틸전이효소 유전자의 클로닝 = Cloning of a Heat-Stable Form of Catechol-O-Methyltransferase Gene
Catechol-O-methyltransferase (COMT; EC 2.1.1.6) is the enzyme which catalyzes the transfer of methyl group to the catecholamine neurotransmitters from its methyl donor S-adenosyl-L-methionine. Partially purified COMT from rat liver has been used to measure the concentration of catecholamines in the blood through solvent extraction and thin layer chromatography after converting ^3H-methyl derivatives of catecholamines. To improve this inconvenient and fluctuating method, an attempt was made to use COMT gene for the measurement of catecholamines. Specific primers, COMT5P (5'-TGC TCA GAG GTG CTT TGA AG-3') and COMT3P (5'-GGA GCC GCA GAA GGT CA G-3'), were used to amplify COMT gene from human placenta cDNA library. The amplified COMT gene through 35 cycles of polymerase chain reaction was cloned into T-vector and the nucleotide sequences are determined by automatic sequencer. Human COMT has two common variants, a thermostable high activity form which has valine at amino acid 158 and a thermolabile low activity form which Has methionine at the same position. The cloned COMT gene in this study has both variants. Clone 4 and 5 have valine at amino acid 158 (guanine at nucleotide 472) and clone 1-3 have methionine at this site (adenine at nucleotide 472). In addition to this, there are other DNA polymorphisms in COMT gene at nucleotide 101, 102 (amino acid 34, a structural mutation cysteine/serine) and nucleotide 186 (a silent mutation). All of the clones have cysteine at amino acid 34 (guanine and adenine at nucleotides 101 and 102) and cytosine at nucleotide 186 except clone 3 which has thymine at this nucleotide. Clone 4 and 5 are thermostable high activity variants, suggesting being more useful for the measurement of catecholamines after expressing the gene.
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