SCIE
SCOPUS
KCI등재
Effect of Ganglioside GM3 on the Erythrocyte Glucose Transporter ( GLUT 1 ) : Conformational Changes Measured by Steady - State and Time - Resolved Fluorescence Spectroscopy
저자
Yoon, Hae Jung (Department of Chemistry, College of Natural Sciences, Ewha Womans University) ; Lee, Min Yung (Department of Chemistry, College of Natural Sciences, Ewha Womans University) ; Jhon, Gil Ja (Department of Chemistry, College of Natural Sciences, Ewha Womans University)
발행기관
생화학분자생물학회(Korean Society for Biochemistry and Molecular Biology)
학술지명
권호사항
발행연도
2000
작성언어
English
KDC
472
등재정보
SCIE,SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
240-245(6쪽)
제공처
Interactions between gangtioside G_(M3) and glucose transporter. GLUTl were studied by measuring the effect of G_(M3) on steady-state and time-resolved fluorescence of purified GLUT1 in synthetic lipids and on the 3-O-methylglucose uptake by human erythrocytes. The intrinsic tryptophan fluorescence showed a GLUT 1 emission maximum of 335 nm, and increased in the presence of G_(M3) by 12% without shifting the emission maximum. The fluorescence lifetimes of intrinsic tryptophan on GLUT1 consisted of a long component of 7.8 ns and a short component of 2.3 ns and G_(M3) increased both lifetime components. Lifetime components were quenched by acrylamide and KI. Acrylamide-induced quenching of long-lifetime components was partly recovered by G_(M3). However, KI-induced quenching of short- and long-lifetime components was not rescued by G_(M3). The anisotropy of 1.6-diphenyl-1,3,5-hexatriene (DPH)-probed dimyristoylphosphatidylcholine (DMPC) model membrane was also increased with G_(M3) incorporation. The transport rate of 3-O-methylglucose increased by 20% with G_(M3) incorporation on the erythrocytes. Therefore. G_(M3) altered the environment of lipid membrane and induced the conformational change of GLUT1.
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