KCI등재
TNF receptor family의 신호전달경로에 관한 고찰 = Signal transduction in TNF receptor superfamily
저자
김창목 (조선대학교 치과대학 미생물학교실 및 면역학교실)
발행기관
朝鮮大學校 口腔生物學硏究所(RESEARCH INSTITUTE OF ORAL BIOLOGY CHOSUN UNIVERSITY)
학술지명
권호사항
발행연도
1996
작성언어
Korean
KDC
511.131
등재정보
KCI등재
자료형태
학술저널
수록면
209-220(12쪽)
제공처
소장기관
Tumor necrosis factor is a cytokine with potential for the treatment of cancer which also promotes immunity, antiviral responses, metabolic changes that accompany diseases, the insulin resistance of non-insulin dependent diabetes and inflammatory processes, including those that lead to arthritis. To promote the pontential of TNF as a therapeutic agent and to abrogate its pathological activities requires insight into how TNF works. The first step in TNF action is binding to either of two distinct receptors. Each receptor promotes cellular responses but neither contains intrinsic tyrosine kinase activity or any motif which suggests how a signal is transmitted into the cell. Receptors without tyrosine kinase activity bind to accessory proteins which mediate interaction with signaling cascades thereby promoting biological effects. Signal transduction pathways which are initiated by members of the TNF superfamily utilize receptors which are devoid of intransic catalytic activity. Isolation and characterization of death domain (TRADD, FADD, RIP) and TRAF domain-containing proteins (TRAF-1, TRAF-2, TRAF-3) have partially bridged a large molecular gap within one of several signaling pathways which originate at the plasma membrane and terminate in the nucleus. The ability of these two protein families to selectively dimerize and bind to related receptors allows them to govern diverse cellular responses which culminate in cellular proliferation, differentiation, effector functions, and apoptosis.
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