SCOPUS
KCI등재
Cellulomonas sp. AP-7이 생산하는 Ascorbic Acid Phosphorylating Enzyme의 정제 및 특성 = Puification and Characterization of Ascorbic Acid Phosphorylating Enzyme from Cellulomonas sp. AP-7
저자
이상협 (고려대학교 자연자원대학 농화학과) ; 최현일 (고려대학교 자연자원대학 농화학과) ; 방원기 (고려대학교 자연자원대학 농화학과)
발행기관
학술지명
한국미생물·생명공학회지 (Korean Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
1997
작성언어
Korean
주제어
KDC
570.6
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
271-276(6쪽)
제공처
소장기관
Ascorbic acid와 pyrophosphate로부터 ascorbic acid-2-phosphate의 생성을 촉매하는 ascorbic acid phosphorylating enzyme를 DEAE-Sehacel 이온교환크로마토그래피와 Sephacryl S-200 겔여과크로마토그래피를 이용하여 Cellulomonas sp. AP-7의 무세포추출물로부터 32.7-folds로 정제하였다. 정제된 효소의 분자량은 high performance gel chromatography 상에서 96.1 kDa으로 측정되었다. SDS-PAGE 분석에 의해, 본 효소는 24.6 kDa의 동일한 4개의 subunit로 구성되어 있는 것으로 추정하였다. 정제효소의 최적온도와 최적 pH는 각각 40℃와 4.5이었다. Ascorbic acid-2-phosphate 생성반응에 있어서, ascorbic acid와 pyrophosphate에 대한 Km값은 각각 119 mM과 11.9 mM이었다. 본 효소는 5.5'-dithiobis-(2-nitrobenzoic acid)에 의해 활성이 51% 감소하였다. 한편, 본 효소는 phosphatase 활성도 나타내었으며, ascorbic acid-2-phosphate에 대한 Km 값은 7.9 mM이었다.
An ascorbic acid phosphorylating enzyme, which catalyzes the formation of ascorbic acid-2-phosphate from ascorbic acid and pyrophosphate, was purified 32.7-folds to homogeneity from a cell-free extract of Cellulomonas sp. Ap-7. The combination of DEAE- Sephacel ion exchange chromatography and Sephacryl S-200 gel filtration was used for their purification. The molecular weight of the native protein was estimated to be 96.1kDa on high performance gel filtration chromatography. The SDS-PAGE analysis indicated that the protein consisted of four identical subunits of 24.6 kDa. The purified enzyme showed the optimal tempeature of 40℃ and optimal pH of 4.5. The Km for ascorbic acid and pyrophosphate were 119 mM and 11.9 mM, respectively. The addition of 5,5'-dithiobis-(2-nitrobenzoic acid) into the reaction mixture resulted in the reduction of the enzyme activity at 51%. The enzyme also had a phosphatase activity at weakly acidic pH and the Km for ascorbic acid-2-phosphate in phosphatase activity was 7.9 mM.
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