SCOPUS
KCI등재
감자 Polyphenol Oxidase의 효소학적 성질 및 아황산염에 의한 활성억제 효과
저자
발행기관
학술지명
한국식품영양과학회지(Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition)
권호사항
발행연도
1988
작성언어
Korean
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
198-204(7쪽)
제공처
소장기관
감자의 polyphenol oxidase에 의한 효소적 갈변을 효과적으로 억제할 수 있는 기초자료를 얻고자, 남작 (Solanum, tuberosum L.)으로부터 polyphenol oxidase 를 분리하고 조정제하여 그것의 일반적인 성질을 조사하였으며, 현재 우리나라에서 식품첨가물로 인정된 아황산염에 의한 활성억제 효과를 조사한 결과 남작 감자polyphenol oxidase (E.C.1.10.3.1)의 최적 pH는 6.5이었다.<br/>
본 효소의 최적온도는 37℃이었다. 본 효소의 pH에 대한 안정성은 측정 결과, pH5에서 가장 컸으며, pH5~9까지의 비교적 넓은 안정 범위를 가지는 것으로 보인다. 열에 대한 안정성은 40℃에서는 60분 경과 후에도 95%의 잔재활성을 나타내어 매우 안정하였으며, 50℃에서도 60분 후에 74%의 잔존활성을 나타내어 비교적 안정하였다. 또한 60℃에서는 60분 경과 후, 50%의 잔존활성을 나타내었으며, 70℃에서는 안정성이 급격히 저하되어 20분 후의 잔존활성이 24%였다. 남작 감자의 polyphenol oxidase 의 기질 특이성은 σ-diphenol류인 catechol, chlorogenic acid 및 (+) -catechin에 대한 활성이 상대적으로 큰 것으로 보아 σ-diphenol 화합물이 주 기질인 것으로 생각된다. 6. 현재 우리나라에서 사용되고 있는 아황산염에 의한 남작 감자 polyphenol oxidase의 활성억제 효과를 알아본 결과, Na₂S₂O₄, Na₂SO₃ㆍ7H₂O, NaHSO₃를 각각 0.1mM의 농도로 첨가했을 때에는 효소의 상대활성이 98%로서 활성억제 효과가 거의 없었으며, 1mM의 농도에서는 NaHSO₃가, 5mM의 농도에서는 Na₂SO₃ㆍ7H₂O가 각각 가장 낮은 상대활성을 나타내었다. 또한 polyphenol oxidase의 활성이 완전히 억제되는 아황산염의 농도는 Na₂S₂O₄가 20mM, Na₂SO₃ㆍ7H₂O가 15mM 그리고 NaHSO₃가 25mM로 나타났다.
This study was aimed at obtaining elementary data on enzymatic browning of potato and potato products and examining the inhibitory method of browning. Therefore, we extracted polyphenol oxidase from potatoes(Solanum tubersum L.), and investigated its general properties and inhibiting effects of its activity with the different concentrations of sulfites(Na₂S₂O₄, Na₂SO₃ . 7H₂O, NaHSO₃). The optimum pH and temperature of polyphenol oxidase were observed to be 6.5 and 37℃ respectively. The polyphenol oxidase at PH5 was very stable, and the activity of polyphenol oxidase between pH 5.0~9.0 was estimated to be relatively high, showing 72~75% of its activity at pH5.The polyphenol oxidase was very stable when heated at 40℃ for one hour, and almost 50% of enzyme activity was decreased when heated at 70℃ for twelve minutes. At 0.1mM concentration of fites the relative activity of polyphenol oxidase was 98% in all the three cases of sulfites. Thus, sulfites at 0.1mM concentration was found to have little inhibiting effect on polyphenol oxidase activity. At 1mM concentration of sulfites NaHSO₃ showed the lowest 36% relative activity among the three. At 5mM concentration of sulfites, the relative activity of Na₂SO₃ㆍ7H₂O was the lowest 14%.
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