SCI
SCIE
SCOPUS
Synapse formation regulated by protein tyrosine phosphatase receptor T through interaction with cell adhesion molecules and Fyn.
저자
Lim, So-Hee ; Kwon, Seok-Kyu ; Lee, Myung Kyu ; Moon, Jeonghee ; Jeong, Dae Gwin ; Park, Eunha ; Kim, Seung Jun ; Park, Byung Chul ; Lee, Sang Chul ; Ryu, Seong-Eon ; Yu, Dae-Yeul ; Chung, Bong Hyun ; Kim, Eunjoon ; Myung, Pyung-Keun ; Lee, Jae-Ran
발행기관
Published for the European Molecular Biology Organization by IRL Press ; Oxford University Press
학술지명
권호사항
발행연도
2009
작성언어
-등재정보
SCI,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
3564-3578(15쪽)
제공처
소장기관
<P>The receptor-type protein tyrosine phosphatases (RPTPs) have been linked to signal transduction, cell adhesion, and neurite extension. PTPRT/RPTPrho is exclusively expressed in the central nervous system and regulates synapse formation by interacting with cell adhesion molecules and Fyn protein tyrosine kinase. Overexpression of PTPRT in cultured neurons increased the number of excitatory and inhibitory synapses by recruiting neuroligins that interact with PTPRT through their ecto-domains. In contrast, knockdown of PTPRT inhibited synapse formation and withered dendrites. Incubation of cultured neurons with recombinant proteins containing the extracellular region of PTPRT reduced the number of synapses by inhibiting the interaction between ecto-domains. Synapse formation by PTPRT was inhibited by phosphorylation of tyrosine 912 within the membrane-proximal catalytic domain of PTPRT by Fyn. This tyrosine phosphorylation reduced phosphatase activity of PTPRT and reinforced homophilic interactions of PTPRT, thereby preventing the heterophilic interaction between PTPRT and neuroligins. These results suggest that brain-specific PTPRT regulates synapse formation through interaction with cell adhesion molecules, and this function and the phosphatase activity are attenuated through tyrosine phosphorylation by the synaptic tyrosine kinase Fyn.</P>
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