쥐 뇌의 Postsynaptic density분획에 존재하는 phosphotyrosine함유 단백질들의 검출 = Detection of Phosphotyrosine-containing Proteins in Rat Postsynaptic Density Fractions
정보를 얻어 과정을 학습이라하고, 얻은 정보를 저항는 과정을 기억이라고 한다. 학습과 기억에 대한 생물학적 이해는 아직 미미하지만, 현재 알려진 바로는 사용빈도 및 사용형태에 따른 연접강도의 변화 즉 연접가소성에 의하여 정보가 저장된다. 기억형성과 관련된 연접가소성의 일종인 long-term potentiation (LTP)은 연접효율이 증가된 상태가 장기간 지속되는 현상으로서 장기기억의 연접기전으로 알려져있다. LTP의 형성에는 CaMKII, tyrosine kinase등의 효소가 필수적이다.
본 연구에서는 연접에서 가장 현저한 구조인 postsynaptic density (PSD)에 존재하는 phosphotyrosine 함유 단백질들의 분포를 조사하였다. PSD는 후신경세포막에 존재하는 고전자밀도소기관으로서 세포골격의 특수형태이며, 연접신호전달효율을 조절하는 역학을 한다. 쥐 뇌의 PSD분획 단백질들의 전기영동하여 분리하고, phosphotyrosine특히성 항체를 이용하여 immunoblot분석한 결과 PSD분획에서 15개의 phosphotyrosine함유 peptide를 확인할 수 있었다. 이들중 특히 180kD 크기의 peptide는 상대적으로 많은 phosphotyrosine을 함유하였다. 이 peptide는 NMDA수용체 2B (NR2B)의 항체에 의하여 면역침강되었다.
이러한 결과들은 PSD문획에는 여러 가지 단백질들이 tyrosine kinase에 의하여 인산화되면, 특히 180kD의 peptide는 주요 phosphotyrosine함유 단백질로서 NR2B임을 시사하며, tyroisne인산화에 의하여 그 기능이 조절됨을 시사한다.
It is believed that information is stored as usage-dependent changes in the synaptic strength. One model of such synaptic plasticity is long-term potentiation (LTP), a persistent increase in synaptic efficacy. LTP is believed to be a synpatic mechanism underlying the long-term memory. The ?? influx through NMDA receptors, a subtype of glutamate receptors, is essential for induction of LTP. Although some kinases such as CaMKII nd tyrosine kinase are known to be essential for induction of LTP, the detailed understanding of signal transduction pathways downstream of ?? influx is far from completion.
In this study we searched for phosphotyrosine-containing proteins in rat postsynaptic density (PSD) fractions. PSD is a dynamic, protein-rich cytosketal specialization tightly apposed to the postsynaptic membrane. PSD is thought to be involved in synaptic regulation. Phosphotyrosines provide binding sites for SH2 domains. Binding of SH2 domain-containing proteins trigger the next step of signal cascades. Westen blot analyses revealed that the PSD fraction contained many proteins recognized by phosphotyrosine-specific antibodies. This result implies that the signaling through tyrosine-phosphorylation may play important roles in synaptic regulation such as LTP formation.
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