Laccase는 페놀성 화합물과 아민 화합물등 많은 종류의 물질을 산화하는 특성 때문에 펄프 공업에서 펄프의 탈색에 이용되며 또한 염색 공업에서 폐염료의 분해에 이용된다. 본 연구에서는 Botrytis cinerea에서 분비하는 laccase를 분리 정제하여 몇 가지 효소의 특성을 조사하였다. 이 곰팡이의 배지로 Czapek-dox와 소량의 요소를 사용하여 비교적 높은 효소 활성을 얻을 수 있었다. 분비된 laccase는 이온교환 수지로 부분 정제하였으며 한 peak에서만 활성을 검출할 수 있었다. 효소의 특성으로 효소 활성이 가장 높은 pH는 2.6이었으며 최적 온도는 50℃이었다. 효소반응의 활성화 에너지는 일반적 산화반응의 값에 비하여 월등히 낮았다. 속도론적 상수 K_(m)값은 0.619mM이었다. 이 효소는 azide에 민감하여 낮은 농도에서 억제되었으며 cyanide에 의해서도 억제되었으나 azide보다 억제 효과가 낮았다.
This study was performed to determine some physicochemical properties of laccase produced by Botrytis cinerea. This fungus was grown in liquid culture media of Czapek-dox broth plus urea. This media enhanced the production of laccase. Laccase was purified by precipitation and DEAE - Sepharose chromatography. Laccase activity could be detected at one peak, which meant the fungus excreted one kind of enzyme. Enzyme activity for oxidation of ABTS was highest at pH 2.6 and decreased with increasing pH. The optimum temperature of the enzyme reaction was 50℃ which was similar to those of laccases from other fungi and the average activation energy for laccase oxidation of 2,2'-azino-bis -(3-ethylbenzthiazoline-6-sulfonic acid) (ABTS) was much lower than ordinary oxidation reaction without enzyme. The kinetic constant K_(m) was 0.619 mM using ABTS as substrate. Laccase was inhibited by azide and cyanide. NaN₃ was more inhibitory than NaCN.
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