SCOPUS
KCI등재
돼지감자중의 Inulin 분해효소에 관한 연구
저자
발행기관
학술지명
한국식품영양과학회지(Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition)
권호사항
발행연도
1988
작성언어
Korean
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
205-210(6쪽)
제공처
소장기관
돼지감자로부터 inulase를 분리한 다음 황산 암모늄침전, Sephadex G-100 겔 투과 및 DEAE-cellulose 크로마토그래피를 통하여 정제하여 최종적으로 회수율 42%의 6,470배 정제된 효소를 얻었다. 이 효소의 분자량은 57,000으로서 하나의 폴리펩티드로 구성되어 있었다. 이 효소의 최적 pH의 최적온도는 pH5.0과 33℃이었으며 몇 가지의 기질중 inulin에 대해서만 특이적으로 작용하였고 이에 대한 Km값은 20mM, Vmax는 943unit / ㎎-단백질이었다. 또한 이 효소는 metalloenzyme이 아니며 Hg^(2+), Cu^(2+), Mg^(2+) 등의 금속 이온에 의해 그 작용이 완전히 저해되었다.
더보기The inulase(EC 3.2.1.7) was isolated from the tuber of Jerusalem artichoke by conventioanl purification methods including ammonium sulfate fractionation, Sephadex G-100 filtration, and DEAE-cellulose column chromatography. The enzyme was purified 6,470 fold with 42% recovery. The enzyme was consisted of a polypeptide of Mw 57,000. The optimum temperature and the optimum pH for the enzyme action was 33℃ and pH 5.0, respectively. The enzyme was highly specific for inulin as a substrate. The km for inulin was 20mM. The inulase was not a metalloenzyme and was inhibited completely by 10mM Mg^(2+), Ca^(2+) or Hg^(2+).
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