SCOPUS
SCIE
A missense allele of <i>KARRIKIN-INSENSITIVE2</i> impairs ligand-binding and downstream signaling in <i>Arabidopsis thaliana</i>
저자
Lee, Inhye ; Kim, Kuglae ; Lee, Sumin ; Lee, Seungjun ; Hwang, Eunjin ; Shin, Kihye ; Kim, Dayoung ; Choi, Jungki ; Choi, Hyunmo ; Cha, Jeong Seok ; Kim, Hoyoung ; Lee, Rin-A ; Jeong, Suyeong ; Kim, Jeongsik ; Kim, Yumi ; Nam, Hong Gil ; Park, Soon-Ki ; Cho, Hyun-Soo ; Soh, Moon-Soo
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2018
작성언어
-주제어
등재정보
SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
3609-3623(15쪽)
제공처
<▼1><P>A missense mutation of <I>KARRIKIN-INSENSITIVE2</I>, <I>KAI2</I><SUP><I>ply2</I></SUP>, compromises its ligand-binding activity, which subsequently impairs KAI2-signaling and multiple aspects of light-dependent responses.</P></▼1><▼2><P><B>Abstract</B></P><P>A smoke-derived compound, karrikin (KAR), and an endogenous but as yet unidentified KARRIKIN INSENSITIVE2 (KAI2) ligand (KL) have been identified as chemical cues in higher plants that impact on multiple aspects of growth and development. Genetic screening of light-signaling mutants in <I>Arabidopsis thaliana</I> has identified a mutant designated as <I>ply2</I> (<I>pleiotropic long hypocotyl2</I>) that has pleiotropic light-response defects. In this study, we used positional cloning to identify the molecular lesion of <I>ply2</I> as a missense mutation of <I>KAI2</I>/<I>HYPOSENSITIVE TO LIGHT</I>, which causes a single amino acid substitution, Ala219Val. Physiological analysis and genetic epistasis analysis with the KL-signaling components <I>MORE AXILLARY GROWTH2</I> (<I>MAX2</I>) and <I>SUPPRESSOR OF MAX2 1</I> suggested that the pleiotropic phenotypes of the <I>ply2</I> mutant can be ascribed to a defect in KL-signaling. Molecular and biochemical analyses revealed that the mutant KAI2<SUP>ply2</SUP> protein is impaired in its ligand-binding activity. In support of this conclusion, X-ray crystallography studies suggested that the <I>KAI2</I><SUP><I>ply2</I></SUP> mutation not only results in a narrowed entrance gate for the ligand but also alters the structural flexibility of the helical lid domains. We discuss the structural implications of the Ala219 residue with regard to ligand-specific binding and signaling of KAI2, together with potential functions of KL-signaling in the context of the light-regulatory network in <I>Arabidopsis thaliana</I>.</P></▼2>
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