Serratia marcescens ATCC 21074로 부터 순수분리한 Metalloprotease의 자가분해성과 안정성 = Autodigestion and Stability of Metalloprotease Purified from Serratia marcescens ATCC 21074
Serratia marcescens ATCC 21074의 세포 배양액으로 부터 순수분리한 meltalloprotease의 자가분해성 및 안정성과 관련된 몇가지 효소적 특성을 조사하였다. 최적 반응온도와 pH는 각각 37℃, pH8.0이었으며 안정성은 PH 5.0-11.0 범위에서, 온도의 경우 10-37℃에서 비교적 안정한 것으로 나타났다. Differential scanning calorimeter 로 이 효소의 열적 성질을 분석한 결과 변성 시작온도는 37.6℃, endoth ermic peak온도는 43.2℃, enthalpy 변화량은 -8.4mJ/mg이었다. 이 효소는 30℃에서 24 시간 동안 거의 자가분해가 일어나지 않았으나 변성된 단백질의 경우 쉽게 자가분해되는 것으로 나타났다. 또한 이효소는 trypsin, α-chymotrypsin, elastase에 의해서 분해되지 않았으나 thrmolysin에 의해서는 쉽게 분해되었다.
더보기A 50 KD metalloprotease of Serratia marcescens ATCC 21074 was purified by ammonium sulfate precipitation. DEAE-cellulose ion exchange chromatography. and sephadex G-100 gel filtration. Optimal pH and temperature of enzyme were pH 8.0 and 37℃, respectively. This enzyme was stable in the ranges of 10-37℃ and pH 5.0-11.0. Thermal denaturation was investigated by differential scanning calorimetry. Onset temperature of denaturation and endothermic peak temperature were 37.6℃ and 43.2℃. respectively. The denaturation enthalpy was -8.4mJ/㎎. The purified metalloprotease was resistant to autodigestion for 24hr at 30℃. Metalloprotease in culture supernatant was also resistant to auto digestion in this conditions. Heat-denatured enzyme, however, was rapidly digested by the native enzyme. The metalloprotease was stable to proteolytic digestion by mammalian proteases such as trypsin. α-chymotrypsin, and elastase. But the enzyme was easily digested by bacterial protease. thermolysin.
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