KCI등재
SCOPUS
사람 태반의 r-Gultamyl Transpeptidase = γ-Glutamyl Transpeptidase in Human placenta
저자
발행기관
학술지명
Obstetrics & Gynecology Science(Obstetrics & Gynecology Science)
권호사항
발행연도
1977
작성언어
-KDC
516
등재정보
KCI등재,SCOPUS,ESCI
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
197-202(6쪽)
제공처
정상만기분만에서 얻은 태반에 Υ-glutamyl tramspeptidase(Υ-GTP)활성이 왕성함을 보고 이 효소의 성상을 구명하였다. 태반 Υ-GTP활성은 사람 혈청의 Υ-GTP활성보다 약 40배나 더 높았으며 태반의 모체면조직이 태아면조직에 비하여 약 15% 정도 활성이 더 높았다. 태반의Υ-GTP는 pH 8.3에서 glycylglycine이 Υ-glutamy1기의 acceptor일 때 최고 활성을 나타냈고, bromosulfophthalein과 또 borate존재하에 L-serine에 의하여 현저 히 억제되어 기왕에 보고된 흰쥐 신장이나 사람혈청 Υ-GTP의 성상과 대동소이하였다. 그러나 transpeptation반응에서 Υ-glutamyl기의 acceptor로 작용하는 여러 L-amino산 은 오히려 태반의 Υ-GTP활성을 억제하고 dipeptide인 glycylglycine만이 acceptor로 작용하여 본 산소활성을 현저히 촉진시켰다. 태반 Υ-GTP는 L-amino산의 조직내 흡수보다 오히려 peptide의 흡수에 더 중요한 역할을 맡고 있을 것이 시사되었다.
더보기Human placenta obtained from normal, full-term delivery is a rich source of Υ-glutamyl transpeptidase(GTP), its activity being appriximately 40-times higher than in normal human serum. The maternal site of the placenta was found to contain slightly higher(15%) activity compared with the fetal site. The enzyme activity was highest at pH8.3 in the presence of glycylglycine as a γ glutamyl acceptor. Bromosulfophthalein, and L-serine in the presence of borate markedly inhibited the placental enzyme as report for rat kidney and human serum enzymes, However, various L-amino acids which act as γ-glutamyl acceptors in transpeptidation by rat kidney γ-glutamyl acceptor was found to inhibit the placental enzyme. These enzyme properties suggest that hyman placental γ-GTP may play a role in cellular transport of some pepties rather than of L-amino acids.
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