KCI등재
SCIE
SCOPUS
Protein Hydrolysates from Bluefin Tuna (Thunnus thynnus) Heads as Influenced by the Extent of Enzymatic Hydrolysis
저자
Ali Bougatef (Laboratoire de Génie Enzymatique et de Microbiologie, Ecole Nationale d’Ingénieurs de Sfax) ; Rafik Balti (Laboratoire de Génie Enzymatique et de Microbiologie, Ecole Nationale d’Ingénieurs de Sfax) ; Anissa Haddar (Laboratoire de Génie Enzymatique et de Microbiologie, Ecole Nationale d’Ingénieurs de Sfax) ; Kemel Jellouli (Laboratoire de Génie Enzymatique et de Microbiologie, Ecole Nationale d’Ingénieurs de Sfax) ; Nabil Souissi (Institut National des Sciences et Technologies de la Mer) ; Moncef Nasri (Laboratoire de Génie Enzymatique et de Microbiologie, Ecole Nationale d’Ingénieurs de Sfax)
발행기관
한국생물공학회(Korean society for biotechnology and bioengineering)
학술지명
권호사항
발행연도
2012
작성언어
English
주제어
등재정보
KCI등재,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
841-852(12쪽)
KCI 피인용횟수
18
제공처
Functional properties and antioxidant activities of protein hydrolysates from tuna (Thunnus thynnus) heads (THPHs), with different degrees of hydrolysis, obtained by treatment with Bacillus mojavensis A21 alkaline proteases and Alcalase, were investigated. Protein content of all freeze-dried THPHs ranged from 73.74 ± 0.5 to 78.56 ±1.2%. The THPHs had excellent solubility, compared to untreated tuna head proteins and possessed interfacial properties, which were governed by their concentrations.
Similarly, at a degree of hydrolysis (DH) of 12 and 15%,> 90% nitrogen solubility was observed at all experimental pH values tested. The emulsifying activity index (EAI) and emulsion stability index (ESI) of both hydrolysates at different DHs decreased (p < 0.05) with increasing DH. At low DH (5%), hydrolysates exhibited strong emulsifying properties. All THPHs produced by the A21 proteases generally showed higher antioxidative activity than that of the Alcalase protein hydrolysates. The highest DPPH radical-scavenging activity (78 ± 2.1% at 3 mg/mL) was obtained with a DH of 15%. The IC50 value for the β-carotene bleaching assay was 0.5 ± 0.03 mg/mL. Alcalase (DH = 12%) and A21 (DH = 15%) protein hydrolysates contained glutamic acid/glutamine and arginine as the major amino acids, followed by lysine, aspartic acid/asparagine, histidine, valine, phenylalanine, and leucine. In addition, the THPHs had a high percentage of essential amino acids, which made up 50.52 and 50.47%, of the protein hydrolysates obtained by the Alcalase and A21proteases, respectively. Therefore, THPHs can be used as a promising source of functional peptides with antioxidant properties.
Functional properties and antioxidant activities of protein hydrolysates from tuna (Thunnus thynnus) heads (THPHs), with different degrees of hydrolysis, obtained by treatment with Bacillus mojavensis A21 alkaline proteases and Alcalase, were investigated. Protein content of all freeze-dried THPHs ranged from 73.74 ± 0.5 to 78.56 ±1.2%. The THPHs had excellent solubility, compared to untreated tuna head proteins and possessed interfacial properties, which were governed by their concentrations.
Similarly, at a degree of hydrolysis (DH) of 12 and 15%,> 90% nitrogen solubility was observed at all experimental pH values tested. The emulsifying activity index (EAI) and emulsion stability index (ESI) of both hydrolysates at different DHs decreased (p < 0.05) with increasing DH. At low DH (5%), hydrolysates exhibited strong emulsifying properties. All THPHs produced by the A21 proteases generally showed higher antioxidative activity than that of the Alcalase protein hydrolysates. The highest DPPH radical-scavenging activity (78 ± 2.1% at 3 mg/mL) was obtained with a DH of 15%. The IC50 value for the β-carotene bleaching assay was 0.5 ± 0.03 mg/mL. Alcalase (DH = 12%) and A21 (DH = 15%) protein hydrolysates contained glutamic acid/glutamine and arginine as the major amino acids, followed by lysine, aspartic acid/asparagine, histidine, valine, phenylalanine, and leucine. In addition, the THPHs had a high percentage of essential amino acids, which made up 50.52 and 50.47%, of the protein hydrolysates obtained by the Alcalase and A21proteases, respectively. Therefore, THPHs can be used as a promising source of functional peptides with antioxidant properties.
분석정보
연월일 | 이력구분 | 이력상세 | 등재구분 |
---|---|---|---|
2023 | 평가예정 | 해외DB학술지평가 신청대상 (해외등재 학술지 평가) | |
2020-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (해외등재 학술지 평가) | KCI등재 |
2011-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2009-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2007-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2004-01-01 | 평가 | 등재학술지 선정 (등재후보2차) | KCI등재 |
2003-01-01 | 평가 | 등재후보 1차 PASS (등재후보1차) | KCI후보 |
2001-07-01 | 평가 | 등재후보학술지 선정 (신규평가) | KCI후보 |
기준연도 | WOS-KCI 통합IF(2년) | KCIF(2년) | KCIF(3년) |
---|---|---|---|
2016 | 1.14 | 0.13 | 0.75 |
KCIF(4년) | KCIF(5년) | 중심성지수(3년) | 즉시성지수 |
0.57 | 0.46 | 0.239 | 0.02 |
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