SCI
SCIE
SCOPUS
Enzymatic Hydrolysis of Heated Whey: Iron-Binding Ability of Peptides and Antigenic Protein Fractions
저자
Kim, S.B. ; Seo, I.S. ; Khan, M.A. ; Ki, K.S. ; Lee, W.S. ; Lee, H.J. ; Shin, H.S. ; Kim, H.S.
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2007
작성언어
-주제어
등재정보
SCI,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
4033-4042(10쪽)
제공처
소장기관
This study evaluated the influence of various enzymes on the hydrolysis of whey protein concentrate (WPC) to reduce its antigenic fractions and to quantify the peptides having iron-binding ability in its hydrolysates. Heated (for 10min at 100<SUP>o</SUP>) WPC (2% protein solution) was incubated with 2% each of Alcalase, Flavourzyme, papain, and trypsin for 30, 60, 90, 120, 150, 180, and 240min at 50<SUP>o</SUP>. The highest hydrolysis of WPC was observed after 240min of incubation with Alcalase (12.4%), followed by Flavourzyme (12.0%), trypsin (10.4%), and papain (8.53%). The nonprotein nitrogen contents of WPC hydrolysate followed the hydrolytic pattern of whey. The major antigenic fractions (β-lactoglobulin) in WPC were degraded within 60min of its incubation with Alcalase, Flavourzyme, or papain. Chromatograms of enzymatic hydrolysates of heated WPC also indicated complete degradation of β-lactoglobulin, α-lactalbumin, and BSA. The highest iron solubility was noticed in hydrolysates derived with Alcalase (95%), followed by those produced with trypsin (90%), papain (87%), and Flavourzyme (81%). Eluted fraction 1 (F-1) and fraction 2 (F-2) were the respective peaks for the 0.25 and 0.5 M NaCl chromatographic step gradient for analysis of hydrolysates. Iron-binding ability was noticeably higher in F-1 than in F-2 of all hydrolysates of WPC. The highest iron contents in F-1 were observed in WPC hydrolysates derived with Alcalase (0.2mg/kg), followed by hydrolysates derived with Flavourzyme (0.14mg/kg), trypsin (0.14mg/kg), and papain (0.08mg/kg). Iron concentrations in the F-2 fraction of all enzymatic hydrolysates of WPC were low and ranged from 0.03 to 0.05mg/kg. Fraction 1 may describe a new class of iron chelates based on the reaction of FeSO<SUB>4</SUB>7H<SUB>2</SUB> with a mixture of peptides obtained by the enzymatic hydrolysis of WPC. The chromatogram of Alcalase F-1 indicated numerous small peaks of shorter wavelengths, which probably indicated a variety of new peptides with greater ability to bind with iron. Alcalase F-1 had higher Ala (18.38%), Lys (17.97%), and Phe (16.58%) concentrations, whereas the presence of Pro, Gly, and Tyr was not detected. Alcalase was more effective than other enzymes at producing a hydrolysate for the separation of iron-binding peptides derived from WPC.
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