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Protein Kinase (PKC)-ε Interacts with the Serotonin Transporter (SERT) C-Terminal Region
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2010
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1451-1457(7쪽)
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Serotonin (5-hydroxytryptamine (5-HT))는 신경계의 세포-세포 간의 신호전달의 주요한 신경전달물질이다. 세포막에 존재하는 serotonin transporter (SERT)는 연접간격에 존재하는 5-HT를 세포 내로 재흡수 하여 세포외부의 5-HT 농도를 조절하지만 그 기전은 아직 밝혀지지 않았다. 본 연구에서는 yeast two-hybrid system을 사용하여 SERT의 C-말단이 protein kinase C-ε (PKC-ε)과 특이적으로 결합함을 알았다. PKC-ε는 PKC의 isotype으로 calcium 비의존적이며 phorbol ester/diacylglycerol 민감성 serine/threonine kinase이다. Na+/Cl- 의존성 SLC6 gene family의 다른 수송체는 PKC-ε과 결합하지 않았다. Deletion mutant들을 사용하여 SERT는 PKC-ε의 C-말단부위와 결합함을 알았으며, 또한 이 단백질간의 결합을 GST pull-down assay로 확인하였다. PKC-ε는 in vitro에서 SERT의 N-말단의 펩티드를 인산화시켰다. 이러한 결과들은 PKC-ε에 의한 SERT의 인산화가 세포막에 존재하는 SERT의 활성을 조절하는 역할을 할 가능성을 시사한다.
더보기Serotonin (5-hydroxytryptamine, 5-HT) is an important mediator of cell-cell signaling in neuronal systems. The serotonin transporter (SERT) on the plasma membrane controls the extracellular 5-HT level by reuptake of released 5-HT from the synaptic cleft, but the underlying regulation mechanism is unclear. Here, we used the yeast two-hybrid system to identify the specific binding protein(s) that interacts with the carboxyl (C)-terminal region of SERT and found a specific interaction with protein kinase C-ε (PKC-ε), a PKC isotype that is characterized as a calcium-independent and phorbol ester/diacylglycerol-sensitive serine/threonine kinase. PKC-ε bound to the tail region of SERT but not to other members of the Na?/Cl- dependent SLC6 gene family in the yeast two-hybrid assay. The C-terminal region of PKC-ε is essential for interaction with SERT. In addition, these proteins showed specific interactions in the glutathione S-transferase (GST) pull-down assay. PKC-ε phosphorylated the peptide of the SERT amino (N)-terminus in vitro. These results suggest that the phosphorylation of SERT by PKC-ε may regulate SERT activity in plasma membrane.
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