SCOPUS
KCI등재
Halobacterium sp. EH10 NADH dehydrogenase의 Na^+ 요구성 = Na^+ Requirement of NADH dehydrogenase from an Extreme Halophile, Halobacterium sp. EH10 Isolated from a Saltern in Korea
저자
발행기관
학술지명
한국미생물·생명공학회지 (Korean Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
1991
작성언어
Korean
주제어
KDC
570.6
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
153-157(5쪽)
제공처
소장기관
국내 염전으로부터 분리한 고도 호염성세균인 Halobacterium sp. EH10의 세포내 효소의 활성을 조사한 결과 Lactate dehydrogenase는 완충액의 NaCl 농도가 5M인 포화용액일 때, 그리고 isocitrate dehydrogenase는 1M 부근에서 높은 활성을 나타냈다. 막 결합효소인 NADH oxidase와 NADH dehydrogenase의 최적 활성 NaCl 농도는 2M이었고, 이들 막 결합효소는 고농도의 Na^+ 이온을 요구하였으며 최적활성 pH는 9였다. 또한 이들 효소는 Na^+, K^+, Li 등의 양이온과 chloride, acetate sulfate 등의 음이온에 의해서 활성화되었다.
NADH oxidase의 Km값은 0.0526 mM이었고 SDS와 Tween 80에 의해 효소의 활성이 증가되었다.
Intracellular enzymes of an extreme halophilic bacterium, Halobacterium sp. HE10, isolated from a saltern in Korea was investigated. The membrane-bound enzyme, NADH dehydrogenase, involved in electron transport system was stimulated by the addition of 2.0 M NaCl. The respiratory enzyme activities such as NADH oxidase and NADH dehydrogenase was decreased on removal of Na^+ ion and restored when replaced with cations like K^+, Li^- and NH_4^+ ions. Furthermore, their activities were affected by the anions such like carbonate, acetate, sulfate, chloride and nitrate at the presence of Na^+ ion. Lactate dehydrogenase activity was highest at the saturated solution of NaCl and isocitrate dehydrogenase activity was a maximum level at 1.0 M NaCl. These results suggested that the enzyme activities of the respiratory chain in Halobacterium sp. EH10 was stimulated by the presence of Na^+ ion.
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