Kluyveromyces fragilis에서 分泌되는 Inulinase의 生化學的 性質 = Biochemical Characteristics of Inulinase from Kluyveromyces fragilis
단백질 분비기능이 우수한 Kluyveromyces fragilis로부터 생성되는 Inulinase는 배지내 D-glucose에 의해 그 생성이 억제되고 있으며, 이러한 D-glucose에 의한 억제는 Inulin의 첨가로 Inulinase의 생성이 derepression 되었다. 정제된 Inulinase의 glycosylated form의 분자량은 약 120,000으로 추정되며, Endo H 효소처리로 deglycosylated form의 분자량은 약 82,000으로 추정되었으나, carboxymethylation시킨 후 Endo H 효소 처리하여 SDS-PAGE에서 분자량을 측정한 결과 약 60,000으로 추정된다. 본 효소의 최적 활성 온도는 약 55℃ 부근이며, 열 안정성은 30℃와 45℃에서 40분 동안 가열할 경우 어느정도 안정하나, 55℃에서는 서서히 실활되었으며, 65℃에서는 가열 10분 후부터 급속히 실활되었다. 최적 pH는 4.8부근이며, pH 안정성은 약 4.4∼5.0 부근이었다. 효소반응의 활성화 에너지는 약 1.48Kcal/mole이었으며, Inulinase는 기질로써 Inulin 외에도 sucrose 와 Raffinose 등에 대해서 어느정도 활성을 보이며, 특히 Sucuose에 비하여 Inulin 에 대한 기질 친화력이 약 10배 정도로 높았다. 그리고 Mn^++, Co^++, Li^++ 등에 의해 효소활성은 증가되나, Hg^++, β-mercaptoethanol에 의해서는 오히려 저해를 받았다. 본 효소는 기질인 Inulin 분자의 말단에서부터 Fructose 단뒤로 β(2→1) 결합을 절단하는 Exo-type의 효소이다.
The extracellular inulinase produced by Kluyveromyces fragilis was induced when K. fragilis was cultured in a medium containing inulin as carbon source. The molecular weights of the purified inulinase of glycosylated form and deglycosylated form were estimated to be 120,000 and 60,000, respectively. The optimum pH and temperature of the enzyme were around 4.8 and 55℃, respectively. The enzyme was stable at the pH range 4.4 to 5.0, and up to 45℃. The activation energy of enzyme was estimated to be 1.48Kcal/mole. The Kmvalues of enzyme for sucrose and inulin were calculated to be 8.7×10^-2M and 8.4×10^-3M, respectively. The enzyme was activated by Mn^++, Co^++, Li^++, whereas it was markedly inhibited by Hg^++. The enzyme acted on inulin, liberated fructose from fructose end of inulin and D-glucose finally. Therefore, this enzyme was considered to be exo-type enzyme.
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